metabolismo de proteinas

METABOLISMO DE PROTEÍNAS
DIGESTIÓN, ABSORCIÓN, DISTRIBUCIÓN Y TRANSPORTE:
La mayoría de los aminoácidos ingeridos en la dieta de los vertebrados se hallan, principalmente, en forma de proteínas. Los aminoácidos solo pueden incorporarse a las rutas metabólicas en forma libre, por ello las proteínas y péptidos ingeridos en la dieta son hidrolizados primeramente por enzimas proteolíticas en eltracto gastrointestinal. Estas enzimas son secretadas por el estómago, páncreas e intestino delgado.
El primer proceso metabólico que se manifiesta en las proteínas, en el organismo animal, es la digestión; ésta es llevada a cabo por las proteasas gástricas e intestinales, liberando aminoácidos que son fácilmente absorbidos. Cuando estos aminoácidos no son necesarios para la síntesis de nuevasproteínas, se catabolizan, ya que no pueden almacenarse, sufriendo degradación por oxidación, convirtiéndose en un producto de excreción sencillo que en los humanos y otros vertebrados terrestres es la urea.
Las proteínas ingeridas se hidrolizan enzimáticamente en sus aminoácidos constituyentes. Cuando la proteína llega al estómago, estimula la secreción de la hormona gastrina, que, a su vez,estimula la secreción del ácido clorhídrico por las células parietales. El jugo gástrico muestra un pH entre 1,5 y 2,5. La acidez el jugo gástrico actúa como un antiséptico y mata a la mayor parte de las bacterias y a otras células. Además, provoca que las proteínas globulares experimenten la desnaturalización o desplegamiento a este pH tan bajo, haciendo que sus enlaces peptídicos sean más asequibles ala hidrólisis enzimática.
El pepsinógeno (p.m. 40 000) es un precursor inactivo o zimógeno, que se convierte en pepsina activa en el jugo gástrico por la acción enzimática de la propia pepsina, constituyendo un ejemplo de autocatálisis. En este proceso se separan 42 restos aminoácidos del extremo amino-terminal de la cadena polipeptídica del pepsinógeno en forma de una mezcla de péptidospequeños. El resto de la molécula de pepsinógeno, que permanece intacta, es pepsina activa enzimáticamente (p.m. 33 000). En el estómago, la pepsina hidroliza los enlaces peptídicos de las proteínas ingeridas que contienen tirosina, fenilalanina y triptófano, entre otros, con lo que las larga cadenas polipeptídicas se escinden proporcionando una mezcla de péptidos menores.
A medida que el contenido ácidodel estómago pasa al intestino delgado, el bajo pH provoca la secreción de la hormona secretina en la sangre. La secretina estimula al páncreas para que segregue bicarbonato en el intestino delgado a fin de neutralizar el HCl gástrico. El pH asciende entonces, de un modo brusco, desde 1,5-2,5 hasta alrededor de pH 7,0. La digestión de las proteínas continúa en el intestino delgado. Laincorporación de los aminoácidos al duodeno estimula la secreción de enzimas proteolíticos y de peptidasas, cuyo pH óptimo se halla entre 7 y 8.
Tres de estos enzimas, tripsina, quimotripsina y carboxipeptidasa, son elaborados por las células exocrinas del páncreas en forma de sus zimógenos respectivos, inactivos enzimáticamente; son éstos el tripsinógeno, el quimotripsinógeno y la procarboxipeptidasa. Lasíntesis de estos enzimas en forma de precursores inactivos protege a las células exocrinas del ataque proteolítico que las destruiría. Después de que el tripsinógeno penetra en el intestino delgado se convierte en tripsina, su forma activa, por la acción de la enteroquinasa, enzima proteolítico especializado segregado por las células intestinales. La formación de la tripsina libre se produce por laeliminación de un hexapéptido del extremo amino-terminal de la cadena de tripsinógeno. La tripsina hidroliza los enlaces peptídicos cuyos grupo carbonilo son aportados por los restos de lisina y de arginina.
El quimotripsinógeno posee una cadena polipeptídica única, con cierto número de enlaces bisulfuro intracatenarios. Cuando llega al intestino delgado se convierte en quimotripsina, por...