metabolismo de proteinas

Metabolismo de proteínas
Pueden ser completas (con los 20 aminoácidos esenciales) o incompletas (carecen de alguno de ellos). Los aminoácidos esenciales son los que no podemos sintetizar y son: histidina, fenilalanina, triptofano, treonina, metionina, valina, leucina, lisina e isoleucina. Los demás aminoácidos son no esenciales o semiesenciales (si el organismo no los produce en cantidadsuficiente, o si sólo se forman a partir de los esenciales).
Las proteínas no pueden ser almacenadas, y el organismo las degrada. Para facilitar esta degradación, las proteínas se desnaturalizan, principalmente con calor (cocción de los alimentos) y acidez (pH del estómago).
Las enzimas que degradan las proteínas se conocen como proteasas y se secretan a partir de estímulos. Son liberadas en forma dezimógenos y pueden ser endopeptidasas si cortan en el centro de la proteína, o exopeptidasas (mono, di, tri) si cortan a partir de los extremos (carboxipeptidasas cortan extremo COO, aminopeptidasas cortan extremo NH3). Las proteasas se esquematizan en la siguiente tabla.
Enzima
Zimógeno
Activación
Origen
Sustrato
Especificidad
Producto
Pepsina
Pepsinógeno
A pH ácido
Autocatálisis
P.peptidasa
Células principales
Estómago
Proteínas
Endopeptidasa
Tirosina
Fenilalanina
Leucina
Proteosas
Peptonas
Tripsina
Tripsinógeno
Enteropeptidasa
Autocatálisis
Páncreas
Proteínas
Proteosas
Peptonas
Endopeptidasa
Extremo COOH
Arginina
Lisina
Polipéptidos de diferente tamaño
Quimotripsina
Qtripsinógeno
Tripsina
Páncreas
Proteínas
Proteosas
Peptonas
EndopeptidasaExtremo COOH
Tirosina
Triptofano
Fenilalanina
Metionina
Lisina
Polipéptidos de diferente tamaño
Elastasa
Proelastasa
Tripsina
Páncreas
Proteínas
Proteosas
Peptonas
Endopeptidasa
Extremo COOH
Arginina
Glicina
Serina
Polipéptidos de diferente tamaño
Carboxipeptidasa A
Procarboxi A
Tripsina
Páncreas
Proteínas
Proteosas
Peptonas
Exopeptidasa
Extremo COOH
Valina
LeucinaIsoleucina
Glicina
Oligopéptidos
Tripéptidos
Dipéptidos
Aminoácidos
Carboxipeptidasa B
Procarboxi B
Tripsina
Páncreas
Proteínas
Proteosas
Peptonas
Exopeptidasa
Extremo COOH
Arginina
Lisina
Oligopéptidos
Tripéptidos
Dipéptidos
Aminoácidos
Peptidasa de membrana
-
-
Intestino
Péptidos
Enlace peptídico
Tripéptidos
Dipéptidos
Aminopeptidasas
-
-
Intestino
OligopéptidosTripéptidos
Dipéptidos
Enlace peptídico del extremo NH2
Tripéptidos
Dipéptidos
Aminoácidos
Aminopeptidasa A
-
-
Intestino
Oligopéptidos
Residuo N terminal ácido
Aminoácidos libres
Aminopeptidasa N
-
-
Intestino
Oligopéptidos
Residuo N terminal neutro
Aminoácidos libres
Dipeptidil aminopeptidasa IV
-
-
Intestino
Oligopéptidos
Extremo NH2 con X-Pro X-Ala
Prolina
AlaninaDipeptidasas
-
-
Intestino
Dipéptidos
Enlace peptídico
Aminoácidos libres

Los aminoácidos derivados de la acción de estas enzimas, son transportados mediante tres mecanismos: Sistema de transporte activo dependiente de ATP (El aminoácido entra junto con sodio, mismo que es expulsado por la bomba Na/k), sistema de cotransporte con protones para pequeños péptidos y sistemas alternos por grupode aminoácidos (aminoácidos neutros con cadena corta – alanina, treonina y serina – , aminoácidos con cadena hidrófoba – fenilalanina, tirosina, metionina, valina, leucina e isoleucina –, prolina e hidroxiprolina, β-aminoácidos – β-alanina y β-taurina de bacterias –, aminoácidos básicos y cistina – arginina y lisina –, aminoácidos ácidos – Aspartato y Glutamato).
La mayor parte de los aminoácidosalcanza circulación enterohepática. Sin embargo, el epitelio intestinal metaboliza rápidamente glutamina, Glutamato, Asparagina y Aspartato, pues en altas concentraciones son tóxicos para el SNC. Los aminoácidos de cadena ramificada no experimentan metabolismo en el hígado. En el intestino se transaminan muchos aminoácidos con Piruvato para transportar el nitrógeno en forma de alanina.
En el...