metabolismo del nitrogeno
Páginas: 9 (2165 palabras)
Publicado: 16 de junio de 2014
Metabolismo del nitrogeno
Los seres humanos son totalmente dependientes de otros organismos para convertir el nitrógeno atmosférico en las formas disponibles para el cuerpo. La fijación de nitrógeno es realizada por las nitrogenasas bacterianas que forman nitrógeno reducido, NH4+ el cuál puede ser entonces utilizado por todos los organismos para formar los aminoácidos.
El nitrógeno reducidoingresa al cuerpo humano como aminoácidos libres dietéticos, proteína, y amoníaco producido por las bacterias del tracto intestinal. Un par de enzimas principales, la glutamato deshidrogenasa y la glutamina sintasa, se encuentran en todos los organismos y efectúan la conversión de amoníaco en los aminoácidos glutamato y glutamina, respectivamente. Los grupos amino y amido de estas 2 substanciasson libremente transferidos a otros esqueletos de carbono por reacciones de transaminación y transamidación.
Glutamato y glutamina son los donantes de nitrógeno en muchas reacciones de síntesis.
Sintetasa de glutamina es el punto principalde regulación.
Glutamato produce glutamina
Degradacion de aminoacidos
El catabolismo de los aminoácidos tiene lugar, en gran parte, en el hígado, aunqueel riñon tambien es significativamente activo.
Los átomos de nitrógeno de los grupos amino, separados de los aminoácidos durante su degradación oxidativa son finalmente excretados por la orina en forma de urea, amoniaco y ácido urico.
Destino:
Los aminoácidos actúan como:
•Constituyentes de proteínas, así como precursores de otras importantes biomoléculas tales como hormonas, laspurinas, pirimidinas, porfirinas, y algunas vitaminas.
•Fuente energética, cuando son ingeridos en exceso, reemplazando a las proteínas corporales.
•Combustible, al perder el grupo amino, sus esqueletos carbonados residuales tienen dos destinos principales:
1.La conversión en glucosa (gluconeogénesis).
2.La oxidación a CO2 a través del ciclo del acido cítrico.
Primera etapa del catabolismo de losaminoacidos:
Transaminacion: transferencia de un grupo amino a un cetoacido (transaminasas o aminotransferasas, cofactor fosfato de piridoxal).
En las reacciones de transaminación ocurre la transferencia de un grupo amino desde un a-aminoácido dador a un a-cetoácido aceptor.
.
Las enzimas que catalizan estas reacciones se denominan
AMINOTRANSFERASAS o TRANSAMINASAS.
Estas enzimas, estánpresentes tanto en el citosol como en las mitocondrias de las células de todos los seres vivos, animales y vegetales.
Transporte del grupo amino desde los tejidos hacia el higado.
En humanos el amonio libre es tóxico, sobre todo para el cerebro, luego el grupo amino procedente de la degradación de los AA debe de ser transportado convenientemente al hígado, donde se convertirá en urea.Estos grupos amino deberán ser transportados al hígado en una forma distinta de NH4+ para que la concentración de éste en sangre no se eleve; generalmente se transportan como GLN o como ALA según se recoge en el siguiente esquema.
Desaminacion oxidativa:
Se remueve el grupo amino como amoníaco libre, que se considera como la principal vía de salida del amoníaco(dehidrogenasa de glutamato yoxidasas).
La glutamato deshidrogenasa (dependiente de la piridina) es un enzima alostérico, que resulta inhibida por los moduladores específicos tales como GTP, ATP y NADH, y estimulado por el ADP, GDP y algunos aminoácidos.
El glutamato formado por acción de las transaminasas puede ser desaminado rápidamente por acción de la Glutamato- deshidrogenasa (GDH) dependiente de piridina,presente tanto en citoplasma como en mitocondrias de hepatocitos.L-Glutamato + NAD+ (NADP+) + H2O α- oxoglutarato + NH4+ + NADH (NADPH)Los grupos amino se separan en forma de ionesAmonio.La GDH puede emplear tanto NAD+ como NADP+ como aceptores de electrones.El NADH formado se oxida nuevamente por medio de la cadena de transporte electrónico.GDH es estimulada por ADP, GDP y algunos aa; e inhibida por...
Los seres humanos son totalmente dependientes de otros organismos para convertir el nitrógeno atmosférico en las formas disponibles para el cuerpo. La fijación de nitrógeno es realizada por las nitrogenasas bacterianas que forman nitrógeno reducido, NH4+ el cuál puede ser entonces utilizado por todos los organismos para formar los aminoácidos.
El nitrógeno reducidoingresa al cuerpo humano como aminoácidos libres dietéticos, proteína, y amoníaco producido por las bacterias del tracto intestinal. Un par de enzimas principales, la glutamato deshidrogenasa y la glutamina sintasa, se encuentran en todos los organismos y efectúan la conversión de amoníaco en los aminoácidos glutamato y glutamina, respectivamente. Los grupos amino y amido de estas 2 substanciasson libremente transferidos a otros esqueletos de carbono por reacciones de transaminación y transamidación.
Glutamato y glutamina son los donantes de nitrógeno en muchas reacciones de síntesis.
Sintetasa de glutamina es el punto principalde regulación.
Glutamato produce glutamina
Degradacion de aminoacidos
El catabolismo de los aminoácidos tiene lugar, en gran parte, en el hígado, aunqueel riñon tambien es significativamente activo.
Los átomos de nitrógeno de los grupos amino, separados de los aminoácidos durante su degradación oxidativa son finalmente excretados por la orina en forma de urea, amoniaco y ácido urico.
Destino:
Los aminoácidos actúan como:
•Constituyentes de proteínas, así como precursores de otras importantes biomoléculas tales como hormonas, laspurinas, pirimidinas, porfirinas, y algunas vitaminas.
•Fuente energética, cuando son ingeridos en exceso, reemplazando a las proteínas corporales.
•Combustible, al perder el grupo amino, sus esqueletos carbonados residuales tienen dos destinos principales:
1.La conversión en glucosa (gluconeogénesis).
2.La oxidación a CO2 a través del ciclo del acido cítrico.
Primera etapa del catabolismo de losaminoacidos:
Transaminacion: transferencia de un grupo amino a un cetoacido (transaminasas o aminotransferasas, cofactor fosfato de piridoxal).
En las reacciones de transaminación ocurre la transferencia de un grupo amino desde un a-aminoácido dador a un a-cetoácido aceptor.
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Las enzimas que catalizan estas reacciones se denominan
AMINOTRANSFERASAS o TRANSAMINASAS.
Estas enzimas, estánpresentes tanto en el citosol como en las mitocondrias de las células de todos los seres vivos, animales y vegetales.
Transporte del grupo amino desde los tejidos hacia el higado.
En humanos el amonio libre es tóxico, sobre todo para el cerebro, luego el grupo amino procedente de la degradación de los AA debe de ser transportado convenientemente al hígado, donde se convertirá en urea.Estos grupos amino deberán ser transportados al hígado en una forma distinta de NH4+ para que la concentración de éste en sangre no se eleve; generalmente se transportan como GLN o como ALA según se recoge en el siguiente esquema.
Desaminacion oxidativa:
Se remueve el grupo amino como amoníaco libre, que se considera como la principal vía de salida del amoníaco(dehidrogenasa de glutamato yoxidasas).
La glutamato deshidrogenasa (dependiente de la piridina) es un enzima alostérico, que resulta inhibida por los moduladores específicos tales como GTP, ATP y NADH, y estimulado por el ADP, GDP y algunos aminoácidos.
El glutamato formado por acción de las transaminasas puede ser desaminado rápidamente por acción de la Glutamato- deshidrogenasa (GDH) dependiente de piridina,presente tanto en citoplasma como en mitocondrias de hepatocitos.L-Glutamato + NAD+ (NADP+) + H2O α- oxoglutarato + NH4+ + NADH (NADPH)Los grupos amino se separan en forma de ionesAmonio.La GDH puede emplear tanto NAD+ como NADP+ como aceptores de electrones.El NADH formado se oxida nuevamente por medio de la cadena de transporte electrónico.GDH es estimulada por ADP, GDP y algunos aa; e inhibida por...
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