Metabolismo microbiologico

Metabolismo Microbiano
El metabolismo se refiere a la suma de reacciones bioquímicas requeridas para la generación de energía y el uso de la energía para sintetizar material celular a partir de moléculas del medio ambiente. El metabolismo se divide en: Catabolismo. Reacciones de generación de energía. Anabolismo. Reacciones de síntesis que requieren de energía. Las reacciones catabólicasproducen energía como ATP, el cual es utilizado en las reacciones anabólicas para sintetizar el material celular a partir de nutrientes.

Metabolismo
Catabolismo
Generación de energía

Anabolismo
Reacciones biosintéticas

Fuente de energía

Nutrientes

Precursores intracelulares ATP Intermediarios biosintéticos ADP Productos metabólicos

Biopolímeros

Estructuras

1

EnzimasSustrato

Productos

Enzima

Complejo Enzima-Sustrato

Enzima

Catalizadores biológicos de naturaleza proteíca. Reducen la energía de activación de una reacción química. Son específicos para un sustrato.

Grupo prostético

Son moléculas no proteicas (orgánicas o inorgánicas), que se encuentran unidos a la proteína y a diferencia de las coenzimas no se disocian después de que se catalizala reacción. Ejemplo: el grupo prostético con núcleo de Fe de los citocromos.

2

Cofactores y coenzimas
+

Apoenzima (porción proteica)

Cofactor o coenzima

Holoenzima (toda la enzima)

Moléculas no proteícas que pueden ser orgánicas o inorgánicas, se unen a la enzima y dan afinidad al sustrato con la enzima para catalizar la reacción.

Cofactores
Sustrato Cofactor

EnzimaAlgunas enzimas requieren cofactores: Alcohol deshidrogenasa -Zn2+ Ureasa -Ni2+ Nitrogenasa -Mo Purivato cinasa -K+ y Mg2+

3

Coenzimas
Las coenzimas tienen una unión débil con la enzima. Coenzimas de oxido-reducción: NAD, NADP, FAD, FMN. Otras coenzimas: CoA, Vitaminas.
Sustrato oxidado Coenzima reducida Coenzima oxidada

Sustrato reducido

Enzima

NAD ↔ NADH

Nicotinamida AdeninaDi-nucleótido (NAD), es la principal coenzima de óxido-reducción.

4

Enzimas
Clase
Oxidoreductasa

Tipo de reacción que cataliza
Oxido-reducción, donde oxígeno e hidrógeno son ganados o perdidos. Transferencia de grupos funcionales (amino, acetilo, fosfato) Hidrólisis (adición de agua) Remoción de grupos de átomos sin hidrólisis. Rearreglo de átomos dentro de una molécula. Unión de dosmoléculas (empleando energía usualmente derivada del rompimiento de ATP.

Ejemplos
Citocromo oxidasa. Lactato deshidrogenasa. Acetato cinasa. Alanina desaminasa. Lipasa. Sucrasa. Oxalato descarboxilasa. Isocitrato liasa. Glucosa – fosfato isomerasa. Alanina racemasa. Acetil Co A sintetasa Ligasa.

Transferasa

Hidrolasa Liasa Isomerasa

Ligasa

Actividad enzimática E + S ↔ ES ↔ E + PUna enzima, por sí misma, no puede llevar a cabo una reacción, su función es modificar la velocidad de la reacción. La actividad enzimática es la cantidad de producto formado por unidad de tiempo. La actividad de una enzima es modificada por factores que afectan a las proteínas, por ejemplo: la temperatura.

5

Modificación de la actividad enzimática
El pH que al influir sobre las cargaseléctricas, podrá alterar la estructura del centro activo y, por lo tanto, también influirá sobre la actividad enzimática. La temperatura elevada desnaturaliza las moléculas proteicas por lo que los sitios activos se ven modificados. La enzima se satura a cierta concentración del sustrato.

Actividad de la enzima

pH

Actividad de la enzima

Temperatura

Actividad de la enzimaConcentración del sustrato

A
Sustrato Sitio activo Enzima Sitio alostérico

Inhibidores enzimáticos
A) El sustrato se une a la enzima en el sitio activo. B) Un inhibidor competitivo se une a la enzima en el sitio activo, impidiendo la entrada y unión del sustrato. C) Un inhibidor alostérico modifica la afinidad de la enzima por el sustrato, al unirse en un sitio distinto (sitio alostérico)al sitio...