metabolismo y catabolismo de aminoacidos

Metabolismo-Catabolismo de
aminoácidos.

Metabolismo de aminoácidos
•

Aminoácidos (aa) exógeno

•

aa liberados en la degradación de proteínas endógenas

•

aa sintetizados de novo

circulando en sangre y distribuidos en todo el organismo

“pool de aminoácidos”
Destinos: incorporación a cadenas polipeptídicas durante
la biosíntesis de proteínas y síntesis de compuestosnitrogenados no proteicos de importancia funcional.

No almacenamiento de aa

son eliminados
por orina

Reacción de Transaminación
Transferencia de un grupo α-amino de un aminoácido a un α-cetoácido.
El aa se convierte en un cetoácido y el cetoácido
aceptor del grupo amina, en el aa correspondiente
enzimas aminotransferasas
o transaminasas

valina

metaboliza
α-cetoisovaleratoTransaminaciones
son libremente
reversibles
succinil-CoA

Excepciones: Tarea aa
que no sufren
transaminación y
porque??

No transaminarse
nuevamente

Reacción de Transaminación: Esquema General

Transaminasas
Fosfato de piridoxal
(Vitamina B6)

a

L-Glutamato

a- cetoácido

a-cetoglutarato

L- Aminoácido

Glutamato Aminotransferasa

• En las reacciones detransaminación ocurre la transferencia de un grupo
amino desde un a-aminoácido dador a un a-cetoácido aceptor.
• Estas enzimas están presentes tanto en el citosol como en las
mitocondrias de las células de todos los seres vivos, animales y vegetales.

piridoxal fosfato
• Localización en el sitio activo transaminasas
• Coenzima derivado de la piridoxamina
(vitamina B6)
• Forma con el aminoácido uncompuesto
intermediario, uniéndose a éste por un
enlace –CH=N–, denominado Base de Schiff.
• El piridoxal fosfato actúa como aceptor
transitorio y transportador del grupo amina
en el proceso de transferencia de la
transaminación.

piridoxal fosfato
Para transportar al grupo amino, las aminotransferasas
requieren de la participación de esta coenzima

• Las reacciones de transaminaciónson fácilmente
reversibles y son muy importantes en el metabolismo
proteico.

• Todos los aminoácidos (excepto……..) participan en
reacciones de transaminación con los α-cetoácidos:
piruvato
alanina
oxalacetato
aspartato
αcetoglutarato
glutamato

• Cada par aminoácido/α-cetoácido es catalizada por una
enzima especifica:
– glutámico oxalacético transaminasa (GOT) o aspartatoamintransferasa (AST), forma oxalacetato y glutamato a
partir de aspartato y α-cetoglutarato.
– glutámico piruvato transaminasa (GPT) o alanina
aminotransferasa (ALT), produce piruvato, utilizando αcetoglutarato y alanina.

TRANSAMINASAS DE INTERES CLINICO

• Infarto de Miocardio  Glutámico Oxalacetico Transaminasa
(GOT) o Aspartato aminotransferasa (AST)
Aumentada en afecciones cardíacas yhepáticas
(principalmente hepatitis con necrosis)
• Afecciones Hepáticas  Glutámico Pirúvico Transaminasa
(GPT) o Alanina aminotransferasa (ALT)
Los mayores aumentos se producen como consecuencia de
alteraciones hepáticas: colestasis, hepatitis tóxicas o virales.

GPT (Glutámico Pirúvico Transaminasa)
GOT (Glutámico Oxalacetico Transaminasa)

Desaminación Oxidativa

L-glutamato quecontiene los grupos aminos
provenientes de las reacciones anteriormente
descritas
Ingresa a la mitocondria a través de
transportadores y puede eliminar el grupo amino
proveniente del aminoácido por medio
desaminación oxidativa
salida del
amoníaco.

+ GDH

Glutamato + H2O + NAD(P)

a-Cetoglutarato + NH4+ + NAD(P)H + 2 H+

REGULACION DE LA GLUTAMATO DESHIDROGENASA

• Regulaciónalostérica
( + ) ADP Y GDP
( - ) ATP Y GTP
•
•

Cuando se acumula ATP y GTP en la mitocondria, como consecuencia de una
actividad elevada del ciclo de Krebs, se inhibe la desaminación del glutamato para no
incorporar más a-cetoglutarato al ciclo.
Por el contrario, cuando aumentan los niveles de ADP y GDP se activa la enzima y de
esa forma se produce NADH que es utilizado para la síntesis...