Metaloprote Nas De Cobre Prote Nas Azules Centros CuA CuB Y CuZ Superoxido Dismutasa

Metaloproteínas de cobre: Transferencia electrónica. Proteínas azules de cobre, centros CuA, CuB y CuZ. Superóxido dismutasa
Transferencia electrónica. Proteínas azules de cobre
De las diferentes enzimas de cobre, los centros de cobre tipo 1 de las proteínas azules de cobre han sido los más estudiados en términos de su estructura, su potencial termodinámico y su cinética de transferenciaelectrónica.
A pesar de la falta de las técnicas modernas de análisis estructural y computacional, los intentos iniciales para entender la estructura y la función de los centros redox de cobre fueron muy exitosos, esto se debe en parte a los fuertes colores e interesantes propiedades magnéticas que presentan estos centros, gracias a los cuales se pueden aplicar diversas técnicas espectroscópicas.
Lasproteínas azules de cobre le deben su nombre al color azul intenso que tienen debido a la transferencia de carga ligante-metal S(Cis)  Cu cerca de los 600 nm, una constante de acoplamiento hiperfina poco usual en EPR debida a la alta covalencia del enlace C-S y un potencial de reducción relativamente alto. Todo esto sugiere la presencia del cobre en un diferente estado basal comparado con complejosnormales de cobre.
Los centros tipo 1 de cobre funcionan únicamente en transferencia electrónica y son diferentes de otras proteínas de cobre debido a su geometría única. El átomo de cobre está coordinado a dos histidinas y una cisteína formando un plano trigonal con la posición axial ocupada a menudo por un residuo de metionina a una distancia mayor.
Los centros T1 de cobre se pueden localizar enproteínas de un dominio o multidominio, las primeras incluyen a los centros más comunes como la plastocianina, azurina y amicianina, las segundas a estelacianina, uclacianina y dicianina, también se pueden encontrar en proteínas que involucran otros centros de cobre como nitrito reductasas, lacasas y ascorbato oxidasas.
A pesar de que la identidad de las secuencias de las proteínas con centro T1de cobre es de menos del 20%, el plegamiento de la proteína está muy conservado y se le ha llamado plegamiento de cupredoxina y consiste en ocho hebras beta arregladas en un barril beta de clave griega, también hay una o dos hélices alfa en diferentes lugares fuera del núcleo de la proteína. Este arreglo de la proteína está presente no sólo en los centro T1 de cobre, sino también en los centros CuAy en la Zn-Cu superóxido dismutasa.
La composición de ligantes, distancias ligante-metal y geometría de los centros de cobre T1 son casi idénticos. La característica más conservada son los dos residuos de histidina y el de cisteína que formal en plano trigonal.
Las distancias Cu-N(His) son de alrededor de 2 Å, lo cual es normal para este tipo de enlaces; sin embargo, las distancias Cu-S(Cys) sonde entre 2.07 y 2.26 Å, las cuales son distancias cortas comparadas con otras proteínas o complejos normales de cobre.
El ligante axial del cobre está menos conservado, un residuo de metionina está presente a 2.6-3.2 Å en la mayoría de esta proteínas; no obstante, no en todas está presente este aminoácido, en el caso de la estelacianina y la dicianina es un residuo de glutamina, en la lacasa esun residuo de fenilalanina, en la ceruloplasmina uno de leucina y en la azurina existe un segundo ligante axial proveniente de un carbonilo de la columna vertebral además de la metionina.
Los centros T1 de cobre transfieren electrones entre proteínas donadoras y aceptoras. Hasta el momento se han descubierto cinco proteínas T1 de cobre con compañeros fisiológicos identificados:
1. Plastocianina: Esun transportador electrónico en los cloroplastos de las plantas, acepta electrones del citocromo f del complejo proteínico membranal b6f y los transfiere al P700+ en el fotosistema I.
2. Amicianina: Acepta electrones de la metilamina deshidrogenasa y los transfiere a la citocromo c oxidasa mediante citocromo tipo c.
3. Rusticianina: Se plantea que transfiere electrones entre el citocromo c y...