microbiologia

moleculas
Foma coenzimatica
reaccion
Vita. B(12
Desoxiadenosil
cobalamina
Reestructuración molecular
Tiamina(B1)
Pirofosfato de tiamina
descaboxilacion
Acido ascorbico
desconocidahidroxilacion
Riboflavida(B2)
FAD y FMN
redox
Vitamina A
retinal
Visión, creci, reproducción
piridoxina
Fosfato de piridoxal
Transferencia de grupo amino
Vitamina D
1,25-dihidroxicolecal
ciferolMetabolismo de cñcioy fosfato
Acido nicotinico
NAD Y NADP
redox
Vitamina E
desconocida
Antioxidante de Lipidos
Acido pantotenico
Coenzima A
Transferencia de acilo
Vitamina K
DesconocidaCoagulacion de la sangre
biotina
biotina
Carboxilacion
Coenzima Q
Coenzima Q
Redox
Acido folico
Acido tetrahidofolico
Tranferencia de grupo carbono
biopterina
Tetrahidrobiopter
ina
redoxEnzima: catalizador biológico q acelera la velocidad de una reacción.
Apoenzima: parte proteica de la enzima.
Cofactor: parte no proteica de la enzima.
Holoenzima:es la enzima activa,formado por el cofactor y la apoenzima.
Velocidad de reacción: cantidad de producto formado unidad d tiempo.
Energía de activación: la mínima energía para iniciar una reacción química.
Sustrato: es lamolécula sobre la cual actúa la enzima para formar producto.
Sitio activo: zona d la enzima dond se une el sustrato y produce una reacción.
Inhibición competitiva:compiten por el sitio activo, sonreversibles.
Inhibición acompetitiva:no compite por el sitio activo, solo se une al complejo E-S
inhibicion no competitiva:el inhibidor se une a un lugar diferente del sitio activo.
Controlgenético:síntesis, cambio en la concentración de un sustrato.
Modificación covalente:cambio en la conformación enzimática.
Regulación alosterica:la concentración del producto final se activa o se inactiva.Compartimentalizacion:grupo de enzimas que comparten el medio.
Mecanismos catalíticos.
Efectos d proximidad y d tensión:periodo d tiempo en el q el sustrato esta unido a la enzima.
Efectos...