Mioglobina y hemoglobina

MIOGLOBINA Y HEMOGLOBINA

La mioglobina y la hemoglobina son hemoproteínas cuya importancia fisiológica se relaciona principalmente con su capacidad de unirse al oxígeno molecular. La mioglobina es una hemoproteína monomérica encontrada principalmente en el tejido muscular donde sirve como sitio de almacenamiento intracelular para el oxígeno. Durante períodos de privación de oxígeno laoximioglobina libera el oxígeno almacenado que se utilizara en los procesos metabólicos.
La estructura terciaria de la mioglobina es la de una proteína típica globular soluble en agua. Su estructura secundaria es inusual ya que contiene una alta proporción (75%) de la estructura secundaria α-helicoidal. Un polipéptido de la mioglobina esta comprendido por 8 α-hélices separadas, designadas de la A a la H,que están conectadas por regiones cortas no helicoidales. Los grupos R de los aminoácidos empaquetados en el interior de la molécula son predominantemente de carácter hidrofóbico mientras que los expuestos en la superficie de la molécula son generalmente hidrofílicos, haciendo así la molécula relativamente soluble en agua.
MIOGLOBINA
La mioglobina es una proteína sarcoplásmica, responsable deltransporte y almacenamiento del oxígeno dentro del tejido muscular
La mioglobina está formada por una sola cadena polipeptidica de unos 17.800 de peso molecular, unida a un grupo hemo.
Cada molécula de mioglobina contiene un grupo prostético hem insertado en la hendidura hidrofóbica de la proteína. Cada residuo del hem contiene un átomo central de hierro Fe2+, en estado ferroso de oxidación. Eloxígeno llevado por las hemoproteínas está directamente unido al átomo ferroso del hierro del grupo prostético del hem. La oxidación del hierro al Fe3+, estado férrico de oxidación hace a la molécula incapaz de captar normalmente el oxígeno. Las interacciones hidrofóbicas entre el anillo tetrapirrólico y los grupos R de los aminoácidos hidrofóbicos en el interior de la hendidura de la proteínaestabilizan fuertemente el conjugado hem-proteína. Además un átomo de nitrógeno de un grupo R de la histidina situado sobre el plano del anillo del hem se coordina con el átomo de hierro aumentando la estabilidad entre el hem y la proteína. En la oximioglobina el sitio de unión restante en el átomo de hierro (6ta posición) esta ocupado por el oxígeno, cuya unión se estabiliza por un segundo residuo dehistidina.
El monóxido de carbono también se une a los átomos de hierro del hem de una forma similar a la del oxígeno, pero la unión del monóxido de carbono al hem es mucho más fuerte que la del oxígeno. La unión preferencial del monóxido de carbono al hierro del hem es en gran parte responsable de la asfixia que resulta del envenenamiento con monóxido de carbono.
La estructura de la mioglobina impidela liberación de especias reactivas de oxígeno: la unión del oxígeno al hierro va acompañada por la transferencia parcial de un electrón del ión ferroso al oxígeno. Por múltiples razones le estructura se describe mejor como complejo entre el ión de hierro ferrico y el anión superóxido.

HEMOGLOBINA
La hemoglobina del adulto es una hemoproteína tetramétrica [α(2):β(2)] que se encuentra en loseritrocitos, donde es la responsable de unirse al oxígeno en los pulmones y de transportar el oxígeno al cuerpo donde es utilizado en los mecanismos metabólicos aeróbicos.
eCada subunidad de una estructura tetramerita de la hemoglobina tiene un grupo prostético del hem idéntico al descrito para la mioglobina. Las subunidades comunes del péptido se señalan α, β, γ, y δ que se encuentran en lashemoglobinas funcionales comunes.
Aunque la estructura secundaria y terciaria de las subunidades de la hemoglobina son similares, reflejando una extensa homología en la composición de los aminoácidos, las variaciones que existen en la composición de los aminoácidos presentan marcadas diferencias en las propiedades de la hemoglobina para transportar oxigeno. Además, la estructura cuaternaria de la...