Mioglobina y Hemoglobina
Universidad de Carabobo Facultad de Ciencias de la Salud Escuela de Medicina“Dr. Witremundo Torrealba" Departamento de Fisiología y Bioquímica
Tema2
MIOGLOBINA Y HEMOGLOBINA
Prep. Omar E Vitale De S
OXIGENO
• Muy Insoluble en Agua. • Ninguna cadena lateral de un aminoácido lo puede unir. • Es necesariociertos metales de Transición.
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MIOGLOBINA
• Costa de un único polipéptido de 153 aminoácidos con un grupo Hemo. • Mr 16.700.
• NivelEstructural Terciario.
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MIOGLOBINA
• La unión del Oxigeno y la Mioglobina describe una curva hiperbólica.
HEMOGLOBINA
• Es Tetramérica, con doscadenas alfas (141 aa cada una) y dos cadenas betas (146 aa cada una). • Mr 64.000 • Nivel Estructural Cuaternario.
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UNION DELOXIGENO
• Proteínas de alta Afinidad
• Proteínas de baja Afinidad
ESTADO R Y ESTADO T
• La unión del Oxigeno a la Hemoglobina produce un cambioconformacional.
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ESTADO R Y ESTADO T
COOPERATIVISMO
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CURVA SIGMOIDEA
MIOGLOBINA Y HEMOGLOBINA
• La unión del Oxigeno y laHemoglobina describe una curva sigmoidea.
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PROPIEDADES ALOSTERICAS
• Una Proteína Alostérica es aquella en la que la unión de un ligando a un sitio,afecta a las propiedades de unión de otro ligando a otro sitio de la misma proteína. • Efecto Borh:
– CO2 – H+
• 2,3-Bifosfoglicerato (BPG)
2,3BIFOSFOGLICERATO
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CLIMATACION
ANEMIA FALCIFORME
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ANEMIA FALCIFORME
ANEMIA FALCIFORME
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MALARIA
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