Mioglobina

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Mioglobina
Modelo de dominios helicoidales en la mioglobina.Una imagen de difracción decristalografía de rayos X de la proteína mioglobina.La mioglobina es una hemoproteína muscular, estructuralmente y funcionalmente muy parecida a lahemoglobina, es una proteína relativamente pequeña constituida por una cadena polipeptídica de 153residuos aminoacídicos que contiene un grupo hemocon un átomo de hierro, y cuya función es la de almacenar y transportar oxígeno. También se denomina miohemoglobina o hemoglobina muscular.Las mayores concentraciones de mioglobina se encuentran en el músculo esquelético y en el músculo cardíaco, donde se requieren grandes cantidades de O2para satisfacer la demanda energética de las contracciones.La mioglobina fuela primera proteína a la que se determinó su estructura tridimensional porcristalografía de rayos X en 1957. Es una proteína extremadamente compacta y globular, en la que la mayoría de los aminoácidos hidrofóbicos se encuentran en el interior y muchos de los residuos polares expuestos en la superficie. Alrededor del 75% de la estructura secundaria tiene una conformación de a-hélice; de hecho,existen ocho segmentos de a-hélice en la mioglobina, designados de la A a la H.Dentro de una cavidad hidrofóbica de la proteína se encuentra el grupo prostético hemo. Esta unidad nopolipeptídica se encuentra unida de manera nocovalente a la mioglobina y es esencial para la actividad biológica de unión de O2 de la proteína.La mioglobina y el citocromo B562, forman parte de las proteínas hémicas, queintervienen en el transporte y fijación de oxígeno, el transporte de electrones y lafotosíntesis. Estas proteínas poseen como grupo prostético un Tetrapirrol cíclico o grupo Hem, o Hemo, formado por cuatro anillos de pirrol planares enlazados por puentes de alfa metileno. En el centro de este anillo existe un hierro ferroso (Fe+2). En el caso del citocromo la oxidación yreducción del átomo dehierro son esenciales para la actividad biológica. Para la mioglobina y la hemoglobina la oxidación del Fe+2 destruye su actividad biológica.En la mioglobina no oxigenada, el hierro del Hem (grupo hemo) se encuentra aproximadamente a 0,03 nm fuera del plano del grupo en dirección a la HisF8. La oxigenación de la mioglobina produce el movimiento del átomo de hierro, ya que el oxigeno ocupa la sextaposición de coordinación del hierro y desplaza el residuo HisF8 0,01nm fuera del plano del Hem.Este movimiento en el anillo Hem produce el cambio conformacional de algunas regiones de la proteína, lo que favorece la liberación de oxígeno en las células deficientes de oxígeno, en donde éste se requiere para la generación de energía metabólica dependiente de ATP.-------------------------------------------------
Unión del oxígeno al grupo hemoLa capacidad de la mioglobina y la hemoglobina para enlazar oxígeno depende de la presencia de un componente no polipeptídico, denominado grupo hemo. Este grupo confiere a la hemoglobina y a la mioglobina su color característico. A las unidades no polipeptídicas que se requieren para la actividad biológica de las proteínas se les denomina gruposprostéticos. A las proteínas conjugadas sin su característico grupo prostético se les llama apoproteínas.El grupo hemo consta de una parte orgánica y un átomo de hierro. La parte orgánica es la protoporfirina y está formada por cuatro grupos pirrólicos. Los cuatro pirroles están unidos por medio de puentes meteno1para formar un anillo tetrapirrólico. A este anillo están enlazados cuatro metilos, dos vinilosy dos cadenas laterales de propionato.El átomo de hierro del hemo está ligado a los cuatro nitrógenos en el centro del anillo de la protoporfirina. El hierro puede formar otros dos enlaces, uno a cada lado del plano del hemo. Estos lugares se denominan la quinta y sexta posición de coordinación. La quinta posición se coordina con un residuo de histidina en la hélice F de la hemoglobina...