mioglobina

La mioglobina es una hemoproteína muscular, estructuralmente y funcionalmente muy parecida a la hemoglobina, es una proteína relativamente pequeña constituida por una cadena polipeptídica de 153 residuos aminoacídicos que contiene un grupo hemo con un átomo de hierro, y cuya función es la de almacenar y transportar oxígeno. También se denomina miohemoglobina o hemoglobina muscular.

Lasmayores concentraciones de mioglobina se encuentran en el músculo esquelético y en el músculo cardíaco, donde se requieren grandes cantidades de O2 para satisfacer la demanda energética de las contracciones.

La mioglobina fue la primera proteína a la que se determinó su estructura tridimensional por cristalografía de rayos X en 1957. Es una proteína extremadamente compacta y globular, en la que lamayoría de los aminoácidos hidrofóbicos se encuentran en el interior y muchos de los residuos polares expuestos en la superficie. Alrededor del 75% de la estructura secundaria tiene una conformación de a-hélice; de hecho, existen ocho segmentos de a-hélice en la mioglobina, designados de la A a la H.
Estructura de la mioglobina
La mioglobina es una proteína sarcoplásmica, responsable deltransporte y almacenamiento del oxígeno dentro del tejido muscular 
La mioglobina es una hemoproteína muscular, estructuralmente y funcionalmente muy parecida a la hemoglobina, es una proteína relativamente pequeña constituida por una cadena polipeptídica de 153 residuos aminoacídicos que contiene un grupo hemo con un átomo de hierro, y cuya función es la de almacenar y transportar oxígeno. También sedenomina miohemoglobina o hemoglobina muscular.
Las mayores concentraciones de mioglobina se encuentran en el músculo esquelético y en el músculo cardíaco, donde se requieren grandes cantidades de O2 para satisfacer la demanda energética de las contracciones.
La Mioglobina fue la primera proteína a la que se determinó su estructura tridimensional. En 1958, John Kendrew y sus colegassatifactoriamente determinaron la estructura de la Mioglobina mediante Cristalografía de rayos X de alta resolución. Por este descubrimiento, John Kendrew ganó en 1962 el Premio Nobel de Química, el cual compartió con Max Perutz
Es una proteína extremadamente compacta y globular, en la que la mayoría de los aminoácidos hidrofóbicos se encuentran en el interior y muchos de los residuos polares expuestos en lasuperficie. Alrededor del 78% de la estructura secundaria tiene una conformación de a-hélice; de hecho, existen ocho segmentos de a-hélice en la mioglobina, designados de la A a la H.
Dentro de una cavidad hidrofóbica de la proteína se encuentra el grupo prostético hemo. Esta unidad no polipeptídica se encuentra unida de manera no covalente a la mioglobina y es esencial para la actividad biológicade unión de O2 de la proteína.
La mioglobina y el citocromo B562, forman parte de las proteínas hémicas, que intervienen en el transporte y fijación de oxígeno, el transporte deelectrones y la fotosíntesis. Estas proteínas poseen como grupo prostético un Tetrapirrol cíclico o grupo Hem, o Hemo, formado por cuatro anillos de pirrol planares enlazados por puentes de alfa metileno. En el centro deeste anillo existe un hierro ferroso (Fe+2). En el caso del citocromo laoxidación y reducción del átomo de hierro son esenciales para la actividad biológica. Para la mioglobina y la hemoglobina la oxidación del Fe+2destruye su actividad biológica.
En la mioglobina no oxigenada, el hierro del Hem (grupo hemo) se encuentra aproximadamente a 0,03 nm fuera del plano del grupo en dirección a la HisF8.La oxigenación de la mioglobina produce el movimiento del átomo de hierro, ya que el oxígeno ocupa la sexta posición de coordinación del hierro y desplaza el residuo HisF8 0,01nm fuera del plano del Hem.
Este movimiento en el anillo Hem produce el cambio conformacional de algunas regiones de la proteína, lo que favorece la liberación de oxígeno en las células deficientes de oxígeno, en donde...