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Asignatura:  Modelización  Aplicada  a  las  Biomoleculas.  Curso  2013‐2014.  Preguntas 
(Temas 1‐3).  
1. ¿Qué son las interacciones hidrofóbicas? 
2.¿Cuál es la definición de RMSD y que información nos proporciona? 
3. ¿Por qué se puede determinar la estructura 3D de una proteína a partir de su 
secuencia de aminoácidos? 
4.¿Cuál es la diferencia entre la evolución divergente y la evolución convergente? 
5. ¿Cuál tiene una mayor importancia en el modelado por homología, la evolución 
convergente o la divergente?¿Por qué? 
6. Para estudiar el choque estérico O1‐C2 variando el ángulo hay que modificar los  aminoácidos.  ¿Qué  tipo  de  modificaciones  nos  permiten  variar  el  ángulo 
sin la restricción de los choques estéricos O1‐H2 o O1‐O2? 
7.¿En qué caso el diagrama de Ramachandran de una secuencia sería simétrico y 
por qué? 
8. Escribe  los  pasos  principales  en  el  modelado  por  homología  explicando  cada 
uno con una o dos frases. 
9.¿Cuál es la diferencia entre proteínas ortólogas, parálogas y homólogas? 
10. Explica la jerarquía de la base de datos SCOOP. 
11. Explica la jerarquía de la base de datos CATH. 
12. En  el  modelado  por  homología  uno  de  los  pasos  está relacionado  con 
refinamiento  del  modelo  obtenido.  ¿Cuáles  son  los  dos  principales  procesos 
para refinar la estructura? 
13.En el modelado por homología una vez terminado el paso de alineamiento de 
las  secuencias  hay  que  preparar  el  esqueleto  del  modelo.  Explica  con  más 
detalle este paso. 
14. ¿Cuál  es  la  principal  diferencia  entre  Threading  y  métodos  ab  initio?  ¿En  qué caso se puede utilizar el Threading? 
15. En clase hemos visto dos puntos de vista a la modelización estructural aplicada 
a  las  proteínas.  Explica  brevemente  en  qué  consiste  cada  uno  y  cuál  es más 
relevante en los métodos threading y ab initio. 
16. Explica cómo funciona el alineamiento 1D‐3D en el modelado por Threading. ...