moduladores
Páginas: 5 (1011 palabras)
Publicado: 7 de abril de 2013
Los moduladores son sustancias que se unen a una región de la enzima que sirve para regular su actividad, a esta región se le conoce como sitio alostérico, a las enzimas que lo contienen, se les denomina alostéricas. Los positivos, aceleran la catálisis, los negativos la disminuyen.
La ingestión de carbohidratos aumenta la concentración de glucosa en sangre, lo cual estimula a lascélulas b de los islotes del páncreas y produce la liberación de insulina, lo cual favorece el transporte de la misma al interior celular disminuyendo su concentración en sangre.
La insulina es una pequeña proteína (5.7kD) formada por dos cadenas polipeptídicas unidas por medio de dos puentes disulfuro; su precursora es la preproinsulina que tiene una secuencia señal en su extremoNH3+ que dirige su paso al interior de vesículas secretoras en donde se forman tres puentes disulfuros y se corta la secuencia señal dando origen a laproinsulina (inactiva). Cuando la concentración de glucosa en sangre se incrementa se estimula la conversión de la proinsulina en insulina (activa) y su secreción.
Modulación Alosterica
Existen dos sistemas de modulación alostérica:
• Sistemas r Secaracteriza por tener afinidades diferentes tanto por sustrato como por ligando. Su actividad se regula ya sea positiva o negativamente por cambios en la afinidad por el sustrato. Kcat no cambia, siendo Vmax constante, sólo cambia K0,5, como se observa en la gráficas de las hojas. • Sistemas V Se caracteriza porque tanto R como T presentan la misma afinidad por el sustrato, con lo que se da enenzimas alostéricas sin cooperatividad (recordemos las premisas). LA diferencia, por tanto, entre las dos conformaciones es di distinta Kcat. Es esto lo que permite que estos sistemas tenga representación sigmoide. El trabajo del efector consiste en desplazar el equilibrio R"T, de modo que si predomina la forma de menor Kcat, disminuye la velocidad, siendo entonces un inhibidor y viceversa.
•Cooperatividad En este modelo, son las interacciones entre las subunidades, bien positivas o negativas, las que favorecen o impiden la unión de ligando a la adyacente. De este modo llamamos cooperatividad positiva a la interacciones favorecedoras de la unión de ligando y negativa a las desfavorecedoras.
Modulación alostérica
Transición alostérica de una enzima entre los estados R y T, estabilizadapor un agonista, un inhibidor y un sustrato. Los sitios alostéricos son zonas de la enzima con capacidad de reconocer y unir determinadas moléculas en la célula. Las uniones a las que dan lugar son débiles y no covalentes, y generan un cambio en la conformación estructural de la enzima que repercute en el sitio activo, afectando así a la velocidad de reacción.43 Las interaccionesalostéricas pueden tanto inhibir como activar enzimas, y son una forma muy común de controlar las enzimas en las células.
MODULACIÓN ALOSTÉRICA DE LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA
Hay enzimas que pueden adoptar 2 conformaciones interconvertibles llamadas R (relajada) y T (tensa). R es la forma más activa porque se une al sustrato con más afinidad. Las formas R y T se encuentran en equilibrio R T (Figura inferior):Ciertas sustancias tienden a estabilizar la forma R. Son los llamados moduladores positivos. El propio sustrato es a menudo un modulador positivo. Las moléculas que favorecen la forma R pero que actúan sobre una región del enzima distinta del centro activo son los activadores alostéricos (Figura inferior izquierda).
Las sustancias que favorecen la forma T y disminuyen la actividad enzimática sonlos moduladores negativos. Si estos moduladores actúan en lugares distintos del centro activo del enzima se llamaninhibidores alostéricos (Figura superior derecha) .
EFECTO DE LA MODIFICACIÓN COVALENTE SOBRE LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA
Otros enzimas pasan de una forma menos activa a otra más activa uniéndose covalentemente a un grupo químico de pequeño tamaño como...
La ingestión de carbohidratos aumenta la concentración de glucosa en sangre, lo cual estimula a lascélulas b de los islotes del páncreas y produce la liberación de insulina, lo cual favorece el transporte de la misma al interior celular disminuyendo su concentración en sangre.
La insulina es una pequeña proteína (5.7kD) formada por dos cadenas polipeptídicas unidas por medio de dos puentes disulfuro; su precursora es la preproinsulina que tiene una secuencia señal en su extremoNH3+ que dirige su paso al interior de vesículas secretoras en donde se forman tres puentes disulfuros y se corta la secuencia señal dando origen a laproinsulina (inactiva). Cuando la concentración de glucosa en sangre se incrementa se estimula la conversión de la proinsulina en insulina (activa) y su secreción.
Modulación Alosterica
Existen dos sistemas de modulación alostérica:
• Sistemas r Secaracteriza por tener afinidades diferentes tanto por sustrato como por ligando. Su actividad se regula ya sea positiva o negativamente por cambios en la afinidad por el sustrato. Kcat no cambia, siendo Vmax constante, sólo cambia K0,5, como se observa en la gráficas de las hojas. • Sistemas V Se caracteriza porque tanto R como T presentan la misma afinidad por el sustrato, con lo que se da enenzimas alostéricas sin cooperatividad (recordemos las premisas). LA diferencia, por tanto, entre las dos conformaciones es di distinta Kcat. Es esto lo que permite que estos sistemas tenga representación sigmoide. El trabajo del efector consiste en desplazar el equilibrio R"T, de modo que si predomina la forma de menor Kcat, disminuye la velocidad, siendo entonces un inhibidor y viceversa.
•Cooperatividad En este modelo, son las interacciones entre las subunidades, bien positivas o negativas, las que favorecen o impiden la unión de ligando a la adyacente. De este modo llamamos cooperatividad positiva a la interacciones favorecedoras de la unión de ligando y negativa a las desfavorecedoras.
Modulación alostérica
Transición alostérica de una enzima entre los estados R y T, estabilizadapor un agonista, un inhibidor y un sustrato. Los sitios alostéricos son zonas de la enzima con capacidad de reconocer y unir determinadas moléculas en la célula. Las uniones a las que dan lugar son débiles y no covalentes, y generan un cambio en la conformación estructural de la enzima que repercute en el sitio activo, afectando así a la velocidad de reacción.43 Las interaccionesalostéricas pueden tanto inhibir como activar enzimas, y son una forma muy común de controlar las enzimas en las células.
MODULACIÓN ALOSTÉRICA DE LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA
Hay enzimas que pueden adoptar 2 conformaciones interconvertibles llamadas R (relajada) y T (tensa). R es la forma más activa porque se une al sustrato con más afinidad. Las formas R y T se encuentran en equilibrio R T (Figura inferior):Ciertas sustancias tienden a estabilizar la forma R. Son los llamados moduladores positivos. El propio sustrato es a menudo un modulador positivo. Las moléculas que favorecen la forma R pero que actúan sobre una región del enzima distinta del centro activo son los activadores alostéricos (Figura inferior izquierda).
Las sustancias que favorecen la forma T y disminuyen la actividad enzimática sonlos moduladores negativos. Si estos moduladores actúan en lugares distintos del centro activo del enzima se llamaninhibidores alostéricos (Figura superior derecha) .
EFECTO DE LA MODIFICACIÓN COVALENTE SOBRE LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA
Otros enzimas pasan de una forma menos activa a otra más activa uniéndose covalentemente a un grupo químico de pequeño tamaño como...
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