Molecular 6
Páginas: 3 (676 palabras)
Publicado: 16 de julio de 2015
Página 1026, párrafo 3
Algunas proteínas de unión al ADN utilizan un adorno básico estructural a modo de cremallera “región-leucina”, (bZIP)
bZIP es un adorno estructural que caracteriza a latercera clase más importante de proteínas de unión al ADN de una secuencia específica. Este adorno/característica fue reconocido por primera vez por Steve McKnight en C/EBP, una termoestable proteína deunión al ADN aislada de núcleos de hígado de ratas que se une tanto a elementos promotores CCAAT como a ciertos elementos potenciadores básicos.6
El dominio de unión al ADN de la C/EBP se localizóen la región C-terminal de la proteína. Esta región muestra una notable ausencia de residuos Pro, lo que sugiere que podría ser provista de una alfa-hélice. Dentro de esta región hay dos grupos deresiduos básicos: A y B. Más adelante hay una secuencia de 28 residuos. Cuando esta última región se desplaza de extremo a extremo hacia abajo al eje de una hipotética alfa-hélice, comenzando en Leu315,se genera un cilindro anfipático, similar al mostrado en la Figura 6.22. Un lado de esta hélice anfipática consiste principalmente en residuos hidrófobos (particularmente leucinas), mientras que elotro lado tiene una serie de cadenas laterales cargadas negativa y positivamente (Asp, Glu, Arg, y Lys), así como muchas cadenas laterales polares sin carga (glutaminas, treoninas, y serinas).
Eladorno/característico cremallera “bZIP” de las proteínas opera a través de la interacción intersubunitaria de cadenas laterales de Leucina.
El adorno estructural cremallera de Leucina surge de la repeticiónperiódica de residuos de leucina dentro de esta región helicoidal. La periodicidad hace que las cadenas laterales de Leu sobresalgan o protruyan desde el mismo lado del cilindro helicoidal, dondepueden someterse a interacciones hidrófobas con un conjunto similar de cadenas laterales de Leu que se extienden desde una hélice correspondiente con un segundo polipéptido.
Estas interacciones...
Algunas proteínas de unión al ADN utilizan un adorno básico estructural a modo de cremallera “región-leucina”, (bZIP)
bZIP es un adorno estructural que caracteriza a latercera clase más importante de proteínas de unión al ADN de una secuencia específica. Este adorno/característica fue reconocido por primera vez por Steve McKnight en C/EBP, una termoestable proteína deunión al ADN aislada de núcleos de hígado de ratas que se une tanto a elementos promotores CCAAT como a ciertos elementos potenciadores básicos.6
El dominio de unión al ADN de la C/EBP se localizóen la región C-terminal de la proteína. Esta región muestra una notable ausencia de residuos Pro, lo que sugiere que podría ser provista de una alfa-hélice. Dentro de esta región hay dos grupos deresiduos básicos: A y B. Más adelante hay una secuencia de 28 residuos. Cuando esta última región se desplaza de extremo a extremo hacia abajo al eje de una hipotética alfa-hélice, comenzando en Leu315,se genera un cilindro anfipático, similar al mostrado en la Figura 6.22. Un lado de esta hélice anfipática consiste principalmente en residuos hidrófobos (particularmente leucinas), mientras que elotro lado tiene una serie de cadenas laterales cargadas negativa y positivamente (Asp, Glu, Arg, y Lys), así como muchas cadenas laterales polares sin carga (glutaminas, treoninas, y serinas).
Eladorno/característico cremallera “bZIP” de las proteínas opera a través de la interacción intersubunitaria de cadenas laterales de Leucina.
El adorno estructural cremallera de Leucina surge de la repeticiónperiódica de residuos de leucina dentro de esta región helicoidal. La periodicidad hace que las cadenas laterales de Leu sobresalgan o protruyan desde el mismo lado del cilindro helicoidal, dondepueden someterse a interacciones hidrófobas con un conjunto similar de cadenas laterales de Leu que se extienden desde una hélice correspondiente con un segundo polipéptido.
Estas interacciones...
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