Monografia Mejor Zenteno Vera Kevin Fredy

UNIVERSIDAD NACIONAL DEL CENTRO DEL PERU

TEMA:

“Factores causantes de la presencia de Trichuris ovis en ovinos”


AUTOR: ZENTENO VERA KEVIN FREDY

CURSO: PARASITOLOGÍA

DOCENTE: MARIA CUSTODIO VILLANUEVA





Huancayo, noviembre 2014


DEDICATORIA:

A mis queridos padres:
Por su apoyo incondicional y elesfuerzo diario que realizan por brindarme una buena educación.
A Dios:
Por iluminarme durante este trabajo y por permitirme finalizarlo con éxito.

























INDICE:

I.- INTRODUCCION 4
II.- MARCO TEORICO5
III.- METODOLOGIA 9
IV.- RESULTADOS 10
VI.- CONCLUSIONES
VII.- BIBLIOGRAFIA
VIII.- ANEXOS




























I.- INTRODUCCION:
Los priones son proteínas infecciosas que existen en más de unestado
conformacional, es decir, pueden adoptar distintas conformaciones en distintas
condiciones, por lo cual, son excepciones a la teoría clásica del plegamiento de
las proteinas, que afirma que la secuencia de aminoácidos determina un único
plegamiento de la proteína, es decir,su conformación o estructura terciaria .
Ademas, los priones llevan información en dicha conformación, de maneraanáloga a los genes. Cada conformación tiene una información distinta que es
heredable. Se comportan no solo como agentes infecciosos sino también como
genes. Pueden transmitir, replicar y expresar en forma de algun fenotipo la
información que contienen.
Se conocen varios tipos de prion, en mamíferos se encuentra el prion prp,
responsable de las encefalopatias espongiformes transmisibles (TSEs), que
sonenfermedades neurológicas invariablemente letales y que actualmente no
tienen tratamiento. Este prion puede existir en dos conformaciones: prpsc y
prpc. Prpsc es la version infecciosa, que causa TSE, mientras que prpc es la
versión normal de la proteina y no produce enfermedad, al contrario cumpliria
funciones celulares normales. Este prion esta altamente conservado en la
evolución y estaríapresente no solo en mamíferos sino también en la mayoría
de los grupos de vertebrados, por ejemplo se lo encontro en el pollo y en
reptiles (1,2). Hasta donde se conoce, solo en mamíferos produce enfermedad.
Los demas priones conocidos actualmente son los de levaduras y hongos
filamentosos.
Además, recientemente se detectó un nuevo prion en un molusco marino
(genero Aplyssia) que cumple funcionesrelacionadas con la formación y
mantenimiento de la memoria, lo cual es muy novedoso (3).
En Saccharomices cerevisiae se encuentran los priones que forman amiloides,
denominados URE3, PSI y PIN (4,5). Además, actualmente, la proteasa
vacuolar beta de levadura también es considerada un prion. La versión normal
de esta proteína es simplemente una proteasa que degrada proteínas
innecesarias. La versióninfecciosa es denominada simplemente beta y activa a
su propio precursor, de esta forma se autorreplica comportándose como prion
(6). Por otra parte, en el hongo filamentoso Podospora anserina se encuentra
el prion Het-s (7).
Los priones Het-s y beta cumplen funciones celulares: Het-s interviene en la
incompatibilidad citoplasmática mientras que beta como fue indicado, participa
de la degradaciónde proteínas innecesarias. URE3 y PSI son infecciosos, se
comportan en forma análoga al prp de mamíferos. Aparentemente, PIN es
neutral (no cumple funciones celulares ni produce enfermedad) (4,5,6,7).
Todos los priones son proteínas codificadas en el genoma del organismo
hospedador. Invariablemente presentan más de una conformación y cada una
de ellas otorga una característica fenotípica...