Multifuncionalidad en proteínas

Multifuncionalidad en proteínas : varios nombres, diferentes enfoques del mismo evento.

Hay varios términos para describir una característica curiosa de algunas proteínas; la de tener más de unaespecificidad ó ejecutar más de una función. Estos términos no son necesariamente distintos y en muchos casos, se sobrelapan; a menudo se usan en paralelo ó en un contexto diferente cada uno. Estecomentario pretende resumir la terminología y los distintos usos de los términos. .

Diversidad conformacional : la existencia de una proteína en más de una conformación, independiente de cualquiercambio conformacional inducido por la unión del ligando (conformaciones preexistentes ó plasticidad).

Reactividad cruzada : Se refiere a las actividades de la misma proteína que se sobrelapan con laactividad original – Por ejemplo, con sustratos o ligandos que se parecen al ligando primario ó blanco original de la proteína (ej, Metanol. Sobre él actúa la Alcohol deshidrogenasa, cuyo sustratooriginal es el Etanol). La reactividad cruzada ocurre en el mismo sitio activo ó mediante interacciones del sitio activo para unir y/o catalizar un proceso similar a la actividad original de laproteína. Muchas enzimas presentan reactivdad cruzada hasta el punto de que es difícil definir un blanco “original” ó “primario”.

Ajuste inducido: Este modelo asume que una proteína existe en una únicaconformación que une el ligando con baja afinidad. La unión del ligando (es decir, la formación de un complejo proteína-ligando de baja afinidad) induce a una isomerización que conduce a un complejo dealta afinidad.

Moonlighting: Se refiere a una proteína que desempeña una función diferente usando partes de la proteína que son generalmente diferentes del sitio activo original. Una enzima porejemplo, puede actuar como un activador mediante la unión a un receptor usando partes de la enzima que quedan distantes del sitio activo enzimático. Estas funciones generalmente tienen un papel in...