MURRAY
Páginas: 8 (1777 palabras)
Publicado: 20 de septiembre de 2015
MURRAY, R. K. (2010). HARPER Bioquimica ilustrada . Chicago: MCGRAW-HILL.
-El colágeno (es una proteína fibrosa.)-
El colágeno es la más abundante de las proteínas fibrosas y constituya más del 25% de la masa proteínica en el organismo humano; otras proteínas fibrosas importantes son la queratina y la miosina. Dichas proteínas fibrosas representan una fuente primaria de fuerza estructural paralas células (esto es el citoesqueleto) y los tejidos. La flexibilidad y la fuerza de la piel dependen de una red entrelazada de fibras de colágeno y queratina, mientras que los huesos y los dientes son apuntalados por una red subyacente de fibras de colágeno análogas a los filamentos de acero en el en el concreto reforzado. El colágeno también está presente en tejidos conjuntivos, como ligamentosy tendones. El alto grado de resistencia a la tracción necesaria para satisfacer estas funciones estructurales, requieres proteínas alargadas, Las cuales se caracterizan por secuencias de aminoácidos repetitivas y una estructura secundaria regular.
El colágeno forma una triple hélice singular; El tropo colágeno consta de tres fibras, cada una de las cuales contienen alrededor de 1000 aminoácidos,agrupadas en una conformación singular, la triple hélice de colágeno.Fig 5-11.
Una fibra de colágeno madura forma una varilla alargada con una proporción axial alrededor de 200. Tres hebras polipeptidicas entrelazadas que se tuercen hacia la izquierda, se vuelven entre su en dirección hacia la derecha para formar una triple hélice de colágeno. El colágeno también tiene alto contenido de prolina ehidroxiprolina, lo que da un modelo Gli –X-Y repetitivo (Fig. 5-11) en el cual la y por lo general es prolina o hidroxiprolina. Las triple hélices de colágeno se estabilizan mediante enlaces de hidrogeno entre residuos en diferentes cadenas polipeptidicas, proceso auxiliado por los grupos hidroxilo de residuos hidroxiprolilo. Enlaces covalentes formados entre residuos lisilo modificados tantodentro de cadenas polipeptidicas como entre las mismas, proporcionan estabilidad adicional.
PhD, P. J. (2010). Colageno. En R. k. Murray, HARPER Bioquimica ilustrada (págs. 40 - seccion 1 - capitulo 5 ). CHICAGO : MCGRAW-HILL.
El colágeno se sintetiza como un precursor de mayor tamaño.
El colágeno en un inicio se sintetiza como un polipeptido precursor de mayor tamaño, el pro colágeno. Se hidroxilanmediante la propilo hidroxilasa, enzimas que requieren acido ascórbico (Vitamina c) Los residuos hidroxiprolilo e hidroxilisilo proporcionan capacidad adicional de formación de enlaces de hidrogeno que estabiliza la proteína madura. Además, las glucosilo y galactosilo transferasas fijan residuos glucosilo o galactosilo a los grupos hidroxilo de residuos hidroxilisilo específicos.
La porcióncentral del polipeptido precursor se asocia entonces con otras moléculas y forma la triple hélice característica; dicho proceso va acompañado de la eliminación del amino terminal globular y de extensiones carboxilo terminales del polipeptido precursor mediante proteolisis selectiva. La lisilo oxidasa, proteína que contiene cobre, que convierte grupos e-amino en aldehílos, modifican ciertos residuoslisilo. Los aldehilos pueden pasar con una condensación de aldol para formar un doble enlace C=C, o para formar una base de Schiff (enemina) con el grupo e-amino de un residuo lisilo no modificado, que después reduce y forma un enlace C-N único. Estos enlaces covalentes unen los polipeptidos individuales y confieren una fuerza y rigidez excepcionales.
Los Trastornos nutricionales y genéticospueden alterar la maduración del colágeno.
La compleja seria de eventos en la maduración del colágeno proporcionan un modelo que ilustra las consecuencias biológicas de la maduración incompleta de polipeptidos. El defecto mejor conocido de la biosíntesis de colágeno es el escorbuto, un resultado de una deficiencia en la vitamina C requerida por las propilo y lisilo hidroxilasas.
El déficit resultante...
-El colágeno (es una proteína fibrosa.)-
El colágeno es la más abundante de las proteínas fibrosas y constituya más del 25% de la masa proteínica en el organismo humano; otras proteínas fibrosas importantes son la queratina y la miosina. Dichas proteínas fibrosas representan una fuente primaria de fuerza estructural paralas células (esto es el citoesqueleto) y los tejidos. La flexibilidad y la fuerza de la piel dependen de una red entrelazada de fibras de colágeno y queratina, mientras que los huesos y los dientes son apuntalados por una red subyacente de fibras de colágeno análogas a los filamentos de acero en el en el concreto reforzado. El colágeno también está presente en tejidos conjuntivos, como ligamentosy tendones. El alto grado de resistencia a la tracción necesaria para satisfacer estas funciones estructurales, requieres proteínas alargadas, Las cuales se caracterizan por secuencias de aminoácidos repetitivas y una estructura secundaria regular.
El colágeno forma una triple hélice singular; El tropo colágeno consta de tres fibras, cada una de las cuales contienen alrededor de 1000 aminoácidos,agrupadas en una conformación singular, la triple hélice de colágeno.Fig 5-11.
Una fibra de colágeno madura forma una varilla alargada con una proporción axial alrededor de 200. Tres hebras polipeptidicas entrelazadas que se tuercen hacia la izquierda, se vuelven entre su en dirección hacia la derecha para formar una triple hélice de colágeno. El colágeno también tiene alto contenido de prolina ehidroxiprolina, lo que da un modelo Gli –X-Y repetitivo (Fig. 5-11) en el cual la y por lo general es prolina o hidroxiprolina. Las triple hélices de colágeno se estabilizan mediante enlaces de hidrogeno entre residuos en diferentes cadenas polipeptidicas, proceso auxiliado por los grupos hidroxilo de residuos hidroxiprolilo. Enlaces covalentes formados entre residuos lisilo modificados tantodentro de cadenas polipeptidicas como entre las mismas, proporcionan estabilidad adicional.
PhD, P. J. (2010). Colageno. En R. k. Murray, HARPER Bioquimica ilustrada (págs. 40 - seccion 1 - capitulo 5 ). CHICAGO : MCGRAW-HILL.
El colágeno se sintetiza como un precursor de mayor tamaño.
El colágeno en un inicio se sintetiza como un polipeptido precursor de mayor tamaño, el pro colágeno. Se hidroxilanmediante la propilo hidroxilasa, enzimas que requieren acido ascórbico (Vitamina c) Los residuos hidroxiprolilo e hidroxilisilo proporcionan capacidad adicional de formación de enlaces de hidrogeno que estabiliza la proteína madura. Además, las glucosilo y galactosilo transferasas fijan residuos glucosilo o galactosilo a los grupos hidroxilo de residuos hidroxilisilo específicos.
La porcióncentral del polipeptido precursor se asocia entonces con otras moléculas y forma la triple hélice característica; dicho proceso va acompañado de la eliminación del amino terminal globular y de extensiones carboxilo terminales del polipeptido precursor mediante proteolisis selectiva. La lisilo oxidasa, proteína que contiene cobre, que convierte grupos e-amino en aldehílos, modifican ciertos residuoslisilo. Los aldehilos pueden pasar con una condensación de aldol para formar un doble enlace C=C, o para formar una base de Schiff (enemina) con el grupo e-amino de un residuo lisilo no modificado, que después reduce y forma un enlace C-N único. Estos enlaces covalentes unen los polipeptidos individuales y confieren una fuerza y rigidez excepcionales.
Los Trastornos nutricionales y genéticospueden alterar la maduración del colágeno.
La compleja seria de eventos en la maduración del colágeno proporcionan un modelo que ilustra las consecuencias biológicas de la maduración incompleta de polipeptidos. El defecto mejor conocido de la biosíntesis de colágeno es el escorbuto, un resultado de una deficiencia en la vitamina C requerida por las propilo y lisilo hidroxilasas.
El déficit resultante...
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