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LOS CHAPERONES: IMPIDEN QUE OTRAS PROTEÍNAS PIERDAN SU ESTRUCTURA DURANTE SITUACIONES DE ESTRÉS
Los chaperones o chaperoninas son proteínas que ayudan a otras proteínas a colapsarse durante lassituaciones estresantes y lo hace desplegando un largo brazo de sustento que las envuelve, según ha demostrado un equipo investigador encabezado por la Universidad de Michigan.
Cuando el estrés hapasado, la chaperona repliega su brazo, lo cual permite que ambas proteínas se reagrupen y vuelvan a la vida normal dentro de la célula.
“El nuevo estudio ilustra cómo la flexibilidad ayuda a lasproteínas, que son cruciales para la mayoría de las tareas necesarias para que existan las células, para que se desempeñen bien bajo condiciones estresantes”, dijo la bióloga molecular de la UM, Ursula Jacob,autora senior de un artículo sobre este tema que se publicó el 1 de marzo en la versión de Internet de la revista Cell.
La función de una proteína depende de su forma y la forma de una proteínadepende de cómo se pliega en complejas configuraciones tridimensionales. Las chaperonas moleculares son más conocidas porque ayudan en el proceso de plegado de las proteínas.
La mayoría de las chaperonasmoleculares están activas solamente cuando están plegadas estrechamente. Pero los científicos de la Universidad de Michigan descubrieron recientemente que ciertas proteínas, específicas en el estrés,se tornan en chaperonas activas solamente cuando están parcialmente desplegadas y pierden parte de su estructura. Este descubrimiento contraría todas las presunciones más comunes acerca de laschaperonas moleculares.
En el artículo de Cell, el equipo encabezado por Jakob describe cómo funciona una de estas proteínas, la Hsp33, que ayudan específicamente en el estrés.
La Hsp33 es una proteínabacterial que se despliega parcialmente y se torna activa cuando se expone a oxidantes como la lejía (hipoclorito de sodio). La Hsp33 ayuda a que otras proteínas sobrevivan el despliegue proteínico...