Nada

¿Cómo fabrican las arañas unas fibras tan resitentes y elásticas a partir de las sustancias solubles que almacenan en sus glándulas? Dos equipos de científicos europeos tratan de responder esta semana en la revista Nature con sendos artículos en los que explican las estructuras proteicas y los mecanismos moleculares implicados en este proceso. Los resultados se podrían aplicar en el desarrollode nuevos materiales para la industria y la medicina.
Un grupo de investigadores de las universidades Complutense de Madrid (UCM), de Oslo (Noruega), y de Uppsala (Suecia) presentan esta semana en Nature la estructura tridimensional de una de las regiones -denominada 'dominio N-Terminal'- de las proteínas que componen la seda de araña, las espidroínas.
"El dominio N-Terminal regula el ensamblajede las fibras de seda, de manera que previene la prematura agregación de la espidroína y dispara su polimerización cuando baja el pH en el extremo de la glándula Ampulácea (donde se sintetizan y secretan estas proteínas)", explica a SINC Cristina Casals, catedrática de Bioquímica y Biología Molecular de la UCM y coautora del estudio.
La glándula Ampulácea mayor está situada en el extremo delabdomen del cuerpo de la araña, y en ella se acumulan en altas concentraciones las proteínas de la seda. Según avanzan a lo largo de la glándula, las largas moléculas de espidroína se organizan hasta formar un verdadero cristal líquido.
Un poco antes de llegar al extremo de la glándula, a poca distancia de la salida al exterior, se convierte bruscamente en una fibra sólida e insoluble. Hasta ahoraera un misterio cómo se produce la rápida transición desde proteína soluble (mientras está dentro de la glándula secretora) a insoluble (justo antes de salir al exterior). La regulación que ejercen los cambios de pH sobre el dominio N-terminal ofrece una respuesta.
Para realizar esta investigación los científicos han trabajado con la tela de la araña africana Euprosthenops australis. En elmismo número de Nature aparece otro trabajo basado en la seda de otra especie muy común en Europa, la araña de jardín Araneus diadematus, realizado por investigadores de la Universidad Técnica de Múnich, Universidad Bayreuth y el Instituto Max-Planck, en Alemania.
Este equipo se ha centrado en otra región de las proteínas de la seda, el dominio C-terminal, cuyo estado estructural actúa como uninterruptor entre las formas de almacenamiento y de montaje de la proteína, en respuesta a estímulos químicos o mecánicos.
Más resistente que el acero
Las fibras de seda de araña son mucho más resistente que un cable de acero de similar grosor y muchísimo más elásticas, ya que puede estirarse hasta 135% de su longitud original sin romperse. Esta seda también es tres veces más resistente que lasfibras sintéticas más avanzadas que hoy se conocen, y hasta ahora no se ha logrado producir nada parecido.
"La elevada elasticidad y la altísima resistencia a la tracción de la seda de araña natural no tienen parangón, ni siquiera con las fibras producidas a partir de proteínas de seda de araña pura", expone el profesor Horst Kessler, de la Universidad Técnica de Múnich.
La seda de araña estácompuesta por moléculas proteicas, largas cadenas formadas por miles de aminoácidos. Los análisis estructurales realizados mediante rayos X muestran que la fibra finalizada presenta zonas en las que varias cadenas de proteínas se entrelazan mediante conexiones físicas estables. Estas conexiones son responsables del alto nivel de estabilidad. Entre las conexiones se observan zonas no entrelazadas, queproporcionan a las fibras la gran elasticidad que las caracteriza.
Sin embargo, la situación dentro de las glándulas sericígenas es muy distinta: las proteínas de seda se hallan almacenadas en altas concentraciones, dentro de un entorno acuoso, listas para ser empleadas. Las zonas responsables de entrelazarlas no pueden aproximarse demasiado, porque si no las proteínas se agruparían de forma...