Naturaleza de los anticuerpos

Naturaleza de los anticuerpos
Las moléculas de anticuerpos son glucoproteínas a las que se ha dado el nombre de inmunoglobulinas (Ig). El término inmunoglobulina se aplica a todos los BCR (receptorde la célula B) solubles. Las inmunoglobulinas reflejan la heterogenicidad estructural de los BCR y por tanto, se dividen en 5 clases, con base en la cantidad de cadenas pesadas que presentan.Inmunoglobulina G
La IgG es producida y secretada por las células plasmáticas del bazo, los gánglios linfáticos y la médula ósea. Es la inmunoglobulina de mayor concentración en la sangre, por lo quedesempaña la función más importante en los mecanismos d defensa mediados por anticuerpos. Tiene la estructura tipica de un BCR , con un peso molecular de 180 kDa. Posee dos cadenas ligeras idénticas ydos cadenas gamma. Las cadenas ligeras son de tipo lamda o kappa, puesto que es la inmunoglobulina más pequeña.

Estructura de la IgG, prototipo molecular de las inmunoglobulinas
Inmunoglobulina MLa IgM también es producida y secretada por células plasmáticas en el bazo, los gánglios linfáticos y la médula ósea. Cuando se localiza en la superficie de la célula B actua como BCR, es unmonómero de 180 kDa, sin embargo cuando se secreta es un polímero que consta de 5 (a veces 6) subunidades de 180 kDa enlazads en un círculo por puentes de disulfuro, Su peso molecular es de 900 kDa, unpequeño polipeptido rico en cisteina denominado cadena J, une a dos de las unidades para completar el círculo. Cada uno de los monómeros de IgM tiene la estructura de una inmunoglobulina convencional,es decir consta de s¡dos cadenas ligeras kappa o lambda y dos cadenas pesadas mu (). Cada cadena mu difiere de la cadena gamma en que tiene un cuarto dominio constante adicional (CH4), así como unsegmento de 20 aminoácidos adicionales en su extremo C-terminal, pero no posee regresión de bisagra, el sitio para la activación del complemento se localiza en este dominio.
Estructura de la IgM...