Naturaleza Qu Mica De Las Enzimas

Naturaleza química de las enzimas
 son moléculas de naturaleza proteica que catalizan reacciones químicas, siempre que sean termodinámicamente posibles: una enzima hace que una reacción química que es energéticamente posible pero que transcurre a una velocidad muy baja, sea cinéticamente favorable, es decir, transcurra a mayor velocidad que sin la presencia de la enzima.
 La estructura químicade una enzima activa u Holoenzima esta formada por una parte proteica ( Apoenzima) formada por cadenas polipeptídicas ya que las enzimas son proteínas químicas y una parte o porción no proteica( Coenzima). 
Dentro de la Apoenzima la unidad fundamental catalítica es una estructura tridimensional llamada sitio activo donde los aminoácidos realizan las diversas funciones catalíticas( hidrogenación,deshidrigenación, catálisis, síntesis, etc), algunas enzimas requieren para su buen funcionamiento un componente no proteico llamado Coenzima, dentro de el se encuentran las coenzimas como el NAD, FAD, etc y ciertos iones inorgánicos como el Fe, Mg, etc llamados cofactores enzimáticos. 
Las enzimas tienen como función primordial la de acelerar la velocidad de una reacción enzimática y adquieren lanomenclatura del sustrato al cual modifican, por ej, la enzima amilsasa desdobla al almidón, las lipasas a los lípidos, las proteasas a las proteínas.
Se las encuentra en cada célula y en cada organelo celular, algunas actúan individualmente y otras forman sistemas o complejos multienzimáticos. 










Factores que afectan la actividad enzimática
Diferentes factores ambientales pueden afectar ala actividad enzimática. Destacaremos dos: el pH y la temperatura.
EFECTO DEL pH. La mayoría de los enzimas presentan un pH óptimo para el cual su actividad es máxima; por encima o por debajo de ese pH la actividad disminuye bruscamente. Este efecto se debe a que, al ser los enzimas de naturaleza proteica, al igual que otras proteínas, se desnaturalizan y pierden su actividad si el pH varía másallá de unos límites estrechos (Figura 14.8). De ahí la conocida importancia biológica de los sistemas tampón. En la mayor parte de los casos el pH óptimo está próximo a la neutralidad, en consonancia con el pH intracelular, pero existen enzimas con pH óptimo muy diverso según sea el pH del medio en el que habitualmente actúan (los enzimas proteolíticos del jugo gástrico tienen pHs óptimos próximosa 2 ya que este es el pH de dicho jugo). Por último existen algunos enzimas a los que el pH no afecta en absoluto.
EFECTO DE LA TEMPERATURA. Al igual que ocurre con la mayoría de las reacciones químicas, la velocidad de las reacciones catalizadas por enzimas se incrementa con la temperatura. La variación de la actividad enzimática con la temperatura es diferente de unos enzimas a otros en funciónde la barrera de energía de activación de la reacción catalizada. Sin embargo, a diferencia de lo que ocurre en otras reacciones químicas, en las reacciones catalizadas por enzimas se produce un brusco descenso de la actividad cuando se alcanza una temperatura crítica. Este efecto no es más que un reflejo de la desnaturalización térmica del enzima cuando se alcanza dicha temperatura. Sirepresentamos gráficamente la variación de la actividad de los enzimas en función de la temperatura (ver Figura 14.9) da la impresión de que existe una temperatura "óptima" análoga al pH óptimo estudiado anteriormente; hay que resaltar que esa aparente temperatura óptima no es más que el resultado de dos procesos contrapuestos: 1) el incremento habitual de la velocidad de reacción con la temperatura y 2) ladesnaturalización térmica del enzima.






Los diferentes tipos de enzimas
Óxido-reductasas: estas enzimas están vinculadas con las reducciones y oxidaciones biológicas que intervienen en los procesos de fermentación y de respiración. Estas son esenciales en ciertas cadenas metabólicas como por ejemplo la escisión enzimática de la glucosa y en la producción de ATP.
Transferasas: estas enzimas...