nitrogeno
Páginas: 9 (2198 palabras)
Publicado: 9 de septiembre de 2013
METABOLISMO DE NITROGENO
METABOLISMO DE NITROGENO EN PLANTAS
Material elaborado por: P. Díaz, O. Borsani, S. Signorelli y J. Monza.
Las transaminasas transfieren grupos aminos
•
Las reacciones de transaminación catalizadas por transaminasas son centrales en el metabolismo
aminoacídico porque a través de ellas se sintetizan y se degradan los aminoácidos. Es decir, estas
enzimas quecatalizan la transferencia del grupo amino del carbono α de un aminoácido al carbono α de
un cetoácido, permiten sintetizar aminoácidos a partir de cetoácidos y viceversa (figura 1).
•
Las transaminasas poseen un grupo prostético unido a su sitio activo; el fosfato de piridoxal (PAL), que
proviene de la vitamina B6. En una reacción de transaminación (figura 1A) el aminoácido (AA1) cede sugrupo amino al PAL que se transforma en fosfato de piridoxamina (PAM). Como consecuencia, se
produce un cetoácido (CA1) que se libera y el PAM cede el grupo amino al cetoácido sustrato (CA2), que
se transforma así en el correspondiente aminoácido (AA2) y se regenera el PAL (figura 1A).
•
La reversibilidad de las reacciones de transaminación permite ajustes de acuerdo a la demanda deaminoácidos, aunque algunas transaminasas tienden a actuar principalmente en una dirección.
Figura 1. En A reacción general de transaminación que muestra como un aminoácido (AA1) se
transforma en un cetoácido (CA1) y como el cetoácido (CA2) se transforma en un aminoácido (AA2).
En este proceso se requiere de un cofactor el PAL/PAM que funciona como aceptor o donador del
grupo amino. En B serepresenta un ejemplo concreto de transaminación glutamato - piruvato.
Los aminoácidos pueden perder el grupo amino por desaminación oxidativa
La desaminación oxidativa es un proceso común a todos los aminoácidos que consiste en la pérdida de un
grupo amino.
•
Un ejemplo es el glutamato que es desaminado oxidativamente en la mitocondria de mamíferos por la
enzima glutamato deshidrogenasa (GDH)que utiliza NAD como cofactor.
Glutamato + NAD + H2O
GDH
42
α cetoglutarato + NH4+ + NADH.H+
METABOLISMO DE NITROGENO
•
En animales ureotélicos el amonio liberado por esta reacción forma carbamil fosfato y se elimina en
forma de urea (figura 7).
•
En las plantas, en hojas en senescencia las proteínas son degradadas y los aminoácidos resultantes se
transaminan para darglutamato, que a su vez se desamina por acción de la GDH. El NH4+ resultante es
asimilado por la GS e incorporado a compuestos que transportan nitrógeno, como la asparragina,
arginina o ureidos (figura 4), que son aprovechados en otras partes de la planta.
Fuentes de nitrógeno de las plantas
El nitrógeno forma parte de los aminoácidos, proteínas, ácidos nucleicos, coenzimas, fosfolípidos yclorofilas, entre
otras moléculas y es uno de los principales factores que limitan el crecimiento de las plantas.
•
Las fuentes de nitrógeno utilizadas por las plantas son el NH4+ y el NO3-, este último la forma de nitrógeno
combinado más abundante en los suelos.
•
Las raíces de las plantas absorben NO3- y NH4+ del suelo (figura 2). Las leguminosas nodulandas por
bacteriascolectivamente llamadas rizobios, pueden además usar el N2 atmosférico dado que los rizobios
son capaces de reducir el N2 a NH4+ (figura 2 y 5A). Este proceso es conocido como fijación biológica de
nitrógeno (FBN).
•
El NH4+, proveniente de la reducción del NO3- o de la FBN es asimilado, es decir, pasa a formar parte de
moléculas orgánicas.
•
La figura 2 resume los tres procesos involucrados enla utilización de diferentes fuentes de nitrógeno:
absorción, reducción y asimilación.
Figura 2. Esquema de las etapas que involucran el pasaje de NO3- y de N2 a una forma
orgánica, la glutamina. NR, NiR y GS corresponden a las enzimas Nitrato Reductasa,
Nitrito Reductasa y Glutamina Sintetasa respectivamente. El N2 es reducido por la
nitrogenasa, proceso conocido como FBN.
Absorción...
METABOLISMO DE NITROGENO EN PLANTAS
Material elaborado por: P. Díaz, O. Borsani, S. Signorelli y J. Monza.
Las transaminasas transfieren grupos aminos
•
Las reacciones de transaminación catalizadas por transaminasas son centrales en el metabolismo
aminoacídico porque a través de ellas se sintetizan y se degradan los aminoácidos. Es decir, estas
enzimas quecatalizan la transferencia del grupo amino del carbono α de un aminoácido al carbono α de
un cetoácido, permiten sintetizar aminoácidos a partir de cetoácidos y viceversa (figura 1).
•
Las transaminasas poseen un grupo prostético unido a su sitio activo; el fosfato de piridoxal (PAL), que
proviene de la vitamina B6. En una reacción de transaminación (figura 1A) el aminoácido (AA1) cede sugrupo amino al PAL que se transforma en fosfato de piridoxamina (PAM). Como consecuencia, se
produce un cetoácido (CA1) que se libera y el PAM cede el grupo amino al cetoácido sustrato (CA2), que
se transforma así en el correspondiente aminoácido (AA2) y se regenera el PAL (figura 1A).
•
La reversibilidad de las reacciones de transaminación permite ajustes de acuerdo a la demanda deaminoácidos, aunque algunas transaminasas tienden a actuar principalmente en una dirección.
Figura 1. En A reacción general de transaminación que muestra como un aminoácido (AA1) se
transforma en un cetoácido (CA1) y como el cetoácido (CA2) se transforma en un aminoácido (AA2).
En este proceso se requiere de un cofactor el PAL/PAM que funciona como aceptor o donador del
grupo amino. En B serepresenta un ejemplo concreto de transaminación glutamato - piruvato.
Los aminoácidos pueden perder el grupo amino por desaminación oxidativa
La desaminación oxidativa es un proceso común a todos los aminoácidos que consiste en la pérdida de un
grupo amino.
•
Un ejemplo es el glutamato que es desaminado oxidativamente en la mitocondria de mamíferos por la
enzima glutamato deshidrogenasa (GDH)que utiliza NAD como cofactor.
Glutamato + NAD + H2O
GDH
42
α cetoglutarato + NH4+ + NADH.H+
METABOLISMO DE NITROGENO
•
En animales ureotélicos el amonio liberado por esta reacción forma carbamil fosfato y se elimina en
forma de urea (figura 7).
•
En las plantas, en hojas en senescencia las proteínas son degradadas y los aminoácidos resultantes se
transaminan para darglutamato, que a su vez se desamina por acción de la GDH. El NH4+ resultante es
asimilado por la GS e incorporado a compuestos que transportan nitrógeno, como la asparragina,
arginina o ureidos (figura 4), que son aprovechados en otras partes de la planta.
Fuentes de nitrógeno de las plantas
El nitrógeno forma parte de los aminoácidos, proteínas, ácidos nucleicos, coenzimas, fosfolípidos yclorofilas, entre
otras moléculas y es uno de los principales factores que limitan el crecimiento de las plantas.
•
Las fuentes de nitrógeno utilizadas por las plantas son el NH4+ y el NO3-, este último la forma de nitrógeno
combinado más abundante en los suelos.
•
Las raíces de las plantas absorben NO3- y NH4+ del suelo (figura 2). Las leguminosas nodulandas por
bacteriascolectivamente llamadas rizobios, pueden además usar el N2 atmosférico dado que los rizobios
son capaces de reducir el N2 a NH4+ (figura 2 y 5A). Este proceso es conocido como fijación biológica de
nitrógeno (FBN).
•
El NH4+, proveniente de la reducción del NO3- o de la FBN es asimilado, es decir, pasa a formar parte de
moléculas orgánicas.
•
La figura 2 resume los tres procesos involucrados enla utilización de diferentes fuentes de nitrógeno:
absorción, reducción y asimilación.
Figura 2. Esquema de las etapas que involucran el pasaje de NO3- y de N2 a una forma
orgánica, la glutamina. NR, NiR y GS corresponden a las enzimas Nitrato Reductasa,
Nitrito Reductasa y Glutamina Sintetasa respectivamente. El N2 es reducido por la
nitrogenasa, proceso conocido como FBN.
Absorción...
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