Obtencion de emulsina

“OBTENCIÓN DE EMULSINA”

OBJETIVOS
Obtener una enzima, la emulsina, a partir de almendras dulces.

INTRODUCCIÓN
El nombre proteína proviene de la palabra griegaproteios, que significa lo primero. Las proteínas constituyen gran parte del cuerpo animal: lo mantienen como unidad y lo hacen funcionar. Se las encuentra en toda la célula viva. Son el material principal de la piel, losmúsculos, tendones, nervios y la sangre, enzimas, anticuerpos y muchas hormonas. (Sólo los ácidos nucleicos que controlan la herencia pueden desafiar la posición de las proteínas, además aquellos desafían la síntesis de estas.)
Desde un punto de vista químico las proteínas son polímeros grandes. Son poliamidas, y los monómeros de los cuáles se derivan los ácidosα-aminocarboxílicos. Una sola moléculaproteínica contiene cientos, e incluso miles de unidades de aminoácidos, que pueden ser de unos 20 tipos diferentes. El número de moléculas proteínicas diferentes que pueden existir es casi infinito.
Las proteínas son compuestos a base de carbono, hidrógeno, oxígeno, nitrógeno y generalmente azufre y fósforo. El elemento característico es el nitrógeno. Todas las enzimas, algunas hormonas y muchoscomponentes estructurales importantes de la célula son proteínas.
Las moléculas de proteína son muy grandes y contienen miles de átomos; su estructura es extremadamente compleja. Gran parte de las proteínas intracelulares son enzimas, sustancias que regulan la rapidez con que se han de tener numerosas reacciones celulares.
Las moléculas de proteína están formadas por componentes más simplesllamados aminoácidos. Puesto que cada proteína puede tener cientos de aminoácidos combinados en ciertas proporciones y orden es posible una variedad prácticamente infinita de moléculas de proteína. Se han ideado métodos de análisis para reconocer la disposición exacta de aminoácidos en una molécula proteínica.
ESTRUCTURAS DE LAS PROTEÍNAS:
Pueden distinguirse varios niveles de organización en lamolécula de proteína. El primer nivel es la llamada estructura primaria, que depende de la serie de aminoácidos en la cadena de polipéptidos. Esta serie, está determinada a su vez, por la serie de nucleótidos de RNA y DNA del núcleo de la célula. Un segundo nivel de organización de las moléculas proteínicas supone la adopción de la forma de hélice u otra configuración regular por la cadena depolipéptidos. Estas cadenas ordinariamente no se encuentran planas en una molécula de proteína, sino que adoptan formas espiralazas para dar una estructura tridimensional. Una de las estructuras secundarias comunes de las moléculas proteínicas es el hélice enα, que se supone una formación espiralaza de la cadena de polipéptidos básica. La hélice enα es una estructura geométrica muy uniforme con 3.6aminoácidos que ocupan cada vuelta de la hélice. La estructura helicoidal es determinada y mantenida por la formación de enlaces de hidrógeno entre residuos de aminoácidos en vueltas sucesivas de espiral.
Un tercer nivel de estructura de moléculas proteínicas es el desdoblamiento de la cadena de péptidos sobre sí misma para formar proteínas globulares. De nuevo enlaces débiles como enlaces dehidrógeno, iónicos e hidrofóbicos se forman entre una parte de la cadena de péptidos y la otra parte, de modo que la cadena se desdobla de una manera específica para dar una estructura general específica de la molécula proteínica. Enlaces covalentes como los de disulfuro (-S-S-) son importantes en la estructura terciaria de muchas proteínas. La actividad biológica de una proteína depende en gran parte dela estructura primaria específica que es mantenida junta por esos enlaces.
Cuando una proteína se calienta o trata con cualquiera de una variedad de productos químicos, se pierde la estructura terciaria. Las cadenas de péptidos espiralazas se desdoblan para dar una configuración aleatoria acompañada por una pérdida de la actividad biológica de la proteína. Este cambio se llama“desnaturali...