ofidismo

TOXINOLOGIA: SERPIENTES
Introducción:
Los accidentes ofídicos en Colombia, además de representar un problema de salud pública, causan pérdidas económicas en el sector pecuario.Las condiciones en el campo no siempre permiten atender con prontitud a los animales afectados, en cada región se implementan distintos métodos empíricos que sólo terminan complicando el cuadro clínico La pérdida deanimales por accidente ofídico que sobreviven al ataque inicial, se presentan en su mayoría por un manejo inadecuado del proceso toxémico desarrollado.Esto pone en evidencia la necesidad de estudiar y analizar a fondo la toxinología de estas especies además de incluir lineamientos para la formación académica en médicos veterinarios.
En Colombia el accidente ofídico es un evento de recientenotificación obligatoria (circular 092 del Ministerio de la Protección Social).
Los venenos de serpiente son mezclas complejas de toxinas y enzimas que muestran diferentes actividades en sistemas biológicos, principalmente: citotoxicidad, alteraciones hemostáticas, liberación de bradiquinina, actividad similar a la trombina, efectos cardiovasculares e hipotensor, necrosis de los tejidos y efectosneurotóxicos.

PRINCIPALES SERPIENTES QUE CAUSAN ACCIDENTES OFÍDICOS EN COLOMBIA
Accidente bothrópico:Es causado por la mordedura de serpientes del género bothrops.LaBothropsasperjunto a la B. atroxcausa la mayoría de los accidentes bothropicos en el país aproximadamente el 90% de los casos (SIVIGILA, 2012).
Bothropsasper:
El veneno de esta especie está compuesto por:
Zn2+ Metaloproteinasas:
Sunombre se debe a que su actividad proteolítica puede ser eficazmente inhibida por agentes quelantes tales como EDTA o fenantrolina. Además estas dependen de zinc para su actividad catalítica. (1)
Las metaloproteinasas de veneno de serpiente (SVMPs) P-I que posee son: BaP1; P-II; y P-III: BaH1 y BaH4.
En el caso del veneno de ejemplares adultos de B. asper, existe una mayor concentración deSVMPs P-I que de las enzimas P-III, mientras que lo contrario ocurre en los venenos de recién nacidos. (2)
Estructura: Se clasifican en cuatro grupos estructurales, de PI a P-IV.Todos los SVMPs comparten un dominio de metaloproteinasa: En losSVMPsclase P-I los precursores se componen solamente de un pro -dominio y un dominio de metaloproteinasa, la clase P-II de SVMPs es caracterizada por lapresencia de un pro- dominio, un dominio desintegrina y un dominio metaloproteinasa y la clase P-III tiene un pro- dominio, un dominio de metaloproteinasa , un dominio desintegrina y un dominio rico en cisteína. (1).
Fosfolipasa A2:
Posee fosfolipasasácidas (PLAI, PLAII) y básicas como las miotoxinas PLA2:myotoxinI, II, III, IV; todas se clasifican dentro del grupo IIA , las miotoxinas I, IIIson Asp49, mientras que las miotoxinas II, IV son miembros de la Lys 49; estas fosfolipasas están ausentes en los venenos de los recién nacidos que gradualmente aparecen mientras crecen.(3)
Estructura: Estas enzimas contienen 120-125 residuos de aminoácidos y 7 puentes disulfuro. Carecen del bucle “elapidico” y difieren del Grupo I en tener una cola C-terminal extendida, el grupo IIA se produceen el líquido sinovial humano, serpientes de cascabel y los venenos de víboras.El Grupo IIAPLA2 (veneno de serpientes) también se puede dividir en diferentes subgrupos dependiendo de la base del aminoácido que se encuentre en la cuadragésima novena posición.El subgrupo Asp49 es catalíticamente activo, mientras que el subgrupo Lys49 PLA2 no muestra dicha actividad enzimática. (1)Serinaproteinasa:
Su concentración en el veneno varía según la edad y la región geográfica, la primera serinaproteinasa con actividad similar a la trombina aislada a partir de veneno de B. asper fue la asperasa: enzima glicosilada, con una masa molecular estimada de 30 kDa.(2)
L-aminoacido oxidasa (LAAO):
Se han aislaron tres isoformas de esta enzima, con una masa molecular similar de 125 kDa. Estas...