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RESUMEN DE BIOQUÍMICA, BIOLOGÍA CELULAR y BIOLOGÍA MOLECULAR 2dª PARTE
2013-02

ESTRUTURA SECUNDARIA.- Relación que guardan los aminoácidos en la cadena polipeptídica. Puede ser helice, hoja plegada o configuración beta y también al azar. Estabilizada por múltiples puentes de hidrógeno.

ESTRUCTURA TERCIARIA.- Relación que guardan segmentos de una cadena polipeptídica con otrossegmentos de la misma cadena (generalmente alejados por estructura primaria), es decir, la configuración tridimensional que adoptan las cadenas polipeptídicas al plegarse sobre sí misma. Esta estructura es estabilizada por:

Puentes de hidrógeno
Puentes salinos o iónicos (electrostáticos)
Enlace disulfuro (único covalente)
Interacciones hidrofóbicas
Fuerzas de Van der Waals.


ESTRUCTURACUATERNARIA.- Relación que guardan 2 o más cadenas polipeptídicas de una proteína. Estabilizada por atracciones o interacciones no covalentes.

DESNATURALIZACIÓN PROTEICA.- Cambio no proteolítico en la configuración tridimensional (estado nativo) de las proteínas. Pérdida de la estructura secundaria, terciaria y cuaternaria, conservándose la estructura primaria.
Dependiendo del grado dedesnaturalización, la proteína puede perder parcial o totalmente su actividad biológica
Agentes desnaturalizantes. Ácidos y bases fuertes, calor, detergentes, agentes caotrópicos (urea, guanidina), metales pesados (Ag, Pb, Hg) o disolventes orgánicos (etanol).

RENATURALIZACIÓN PROTEICA.- Regreso al estado nativo de la proteína por la eliminación de los agentes desnaturalizantes.CLASIFICACIÓN DE LAS PROTEÍNAS

Por su forma las proteínas pueden ser:

FIBROSAS.- Son moléculas alargadas con forma de varilla y son insolubles en el agua.
Contienen proporciones elevadas de estructuras secundarias regulares, como hélice  y lamina plegada .
Su función es estructural. Ej. Las escleroproteínas: queratina, el colágeno y la fibroína de la seda.

GLOBULARES.- Son moléculas esféricascompactas, generalmente hidrosolubles.
Metabólicamente son muy activas. Ej. Mioglobina, Hb, casi todas las enzimas.

Por su composición las proteínas pueden ser:

PROTEÍNAS SIMPLES.- Aquellas proteínas formadas sólo por aminoácidos.

PROTEÍNAS COMPUESTAS O CONJUGADAS.- Aquellas que además de aminoácidos contienen otros grupos.

Las proteínas simples se clasifican de acuerdo a su solubilidaden.

Albuminas Solubles en agua destilada. (ovoalbúmina, lactoalbumina,
seroalbumina).
Globulinas Solubles en sol. salinas diluidas. (ovoglobulinas, lactoglobuli
nas, seroglobulinas).
Glutelinas Solubles en sol. ácidas, básicas y salinas. (glutelina-trigo,
orizenina-arroz).
ProlaminasSolubles en alcohol 70º, ácidos y álcalis. (zeína-maíz,
gliadina-trigo, hordeína-arroz).
Histonas Solubles en sol. ácidas diluidas. (nucleohistonas, histonas del
timo, escombrona).
Protaminas Solubles en agua, ácidos, bases, sol, salinas. (salmina,
esturina, clupeína, ciprinina).
Escleroproteínas Insolubles en todos los solventes comunes. (queratina,colágeno, elastina, fibrina).

PROTEÍNAS COMPUESTAS O CONJUGADAS.- Aquellas que además de aminoácidos contienen otros grupos (grupos prostéticos).

Las proteínas compuestas o conjugadas se clasifican de acuerdo a su grupo prostético (compuesto de naturaleza no proteica unido a las proteínas) en:

Glucoproteínas Mucina, FSH, LH,inmunoglobulinas etc.
Fosfoproteínas Caseína, vitelina.
Metaloproteínas Anhidrasa carbónica, ferritina, ceruloplasmina.
Hemoproteínas Porfirinoproteínas, cromoproteínas, Hb, mioglobina,
citocromos, catalasas, peroxidasas.
Nucleoproteínas Virus, nucleosomas, ribosomas, ribonucleoproteínas,
desoxirribonucleoproteínas....