Oxidaci N De Aa Y Ciclo De La Urea

Páginas: 4 (887 palabras) Publicado: 18 de junio de 2015
METABOLISMO NITROGENADO
Oxidación de aminoácidos y ciclo de la urea

Dra Vasthi López
Departamento de Cs. Biomédicas
Facultad de Medicina

Ciclo del nitrógeno
El nitrógeno presente en la
biosferacomo NO3- y N2
debe ser reducido a NH4+
para poder ser incorporado
a las proteína

Perspectiva General del Metabolismo de los aminoácidos

Estructura de un aminoácido

Desafío Biológicos

Cómo seincorpora el NH4+ a las proteínas ?

NH3

CO2, ATP

Carbamoil
fosfato
Arginina
Pirimidinas
Urea

Aspartato

Asparragina

-cetoglutarato Glutamato

Glutamato

Glutamina

Nucleótidos de purinaNucleótidos de citidina
Otras
aminoácidos Aminoazúcares
histidina

Reacciones de aminación y desaminación

Glutamato Deshidrogenasa

Reacción de la Glutamina Sintetasa

Glutamina Sintasa
Glutamato + NH4 +ATP

Glutamina + ADP + Pi + H+

Cual es la importancia de la Glutamina

?

 La glutamina sirve como dador de nitrógeno en varias
vías biosintéticas (purinas , citosina)
 L a glutamina es muyabundante en la circulación ,
pues sirve como una forma de transporte inocuo del
amoniaco, que es tóxico, hacia hígado y riñón
 El riñón y el hígado contienen glutaminasa enzima
mitocondrial que liberaNH3+

Glutamina + H20

Glutamato + NH3+

NH3

CO2, ATP

Carbamoil
fosfato
Arginina
Pirimidinas
Urea

Aspartato

Asparragina

-cetoglutarato Glutamato

Glutamato

Glutamina

Nucleótidos de purinaNucleótidos de citidina
Otras
aminoácidos Aminoazúcares
histidina

Asparraginasa

Principales reacciones de Transaminación

Aspartato-Glutamato transaminasa

Alanina Transaminasa

Asparraginasintetasa

Piridoxal fosfato (PLP), cofactor de las
transaminasas
• La transferencia de grupos fosfato ocurre
vía PLP.
• Esta coenzima se encuentra unida
covalentemente a la enzima a un residuo
de lisina.
•Cuando un aminoácido se aproxima al sitio
activo desplaza la unión entre la lisina y el
PLP y se une a este último.

Flujo del nitrógeno hacía la síntesis de Urea

NH3

CO2, ATP

Carbamoil...
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