palitroches

Análisis de resultados:
Como parte de la metodología para la separación de la caseína de la leche se tenía que agregar gota a gota jugo de limón, esto hasta llegar a la precipitación de laproteína, la caseína se precipitaba ya que agregando un acido a una ph de 6 (ph de la leche) hasta llegar a un pH aproximado de 4.8 y en su punto isoeléctrico la proteína tiene el mismo número de cargaspositivas que negativas y por lo mismo no interacciona con las sales del medio.
Al centrifugar la solución de leche con la caseína precipitada se estima que en el sobrenadante quedo B-lactoglobulina,a-lactoglobulina y seroalbumina.
Separación de la albumina de huevo
Como la estructura de la ovoalbúmina y ovomucina es globular, se usa el método de salting-out para que se precipite mediante unasolución salina de NaCl al 0.9% por el cual las proteínas precipitan a altas concentraciones de sal, ya que disminuye la interaccion de los iones y cationes de las sales con las cargas de la proteína.Posteriormente se filtraba la solución obtenida con una gasa, esto debido a que al adicionarse la solución salina esta provocaba la separación en forma de dos fases en donde se encontraban en una lasproteínas ovoalbúmina y ovomucina y en la otra el resto de las proteínas no globulares pero al filtrarse se separaban las dos fases.
Comprobación de los factores que alteran la solubilidad proteica
1.Adicionar 1mL de HCl al 2% en esta parte al bajar el pH hay dos opciones: que aumente la solubilidad de las proteínas ya que el pH seria mas lejano a su punto isoeléctrico además de que se pudoprovocar una desnaturalización de la proteína ó que se llegara al PI de alguna de las proteínas y esta precipitara, pero ya que no se noto cambio alguno se deduce que la primera opción es viable.
2.Adicionar 1 mL de acetona. Esto se hiso con el fin de disminuir la polaridad de y con esto disminuye el grado de hidratación de los grupos ionicos superficiales de la molécula porteica, provocando la...