Pedro

5._ Clasificación de los aminoácidos en base a sus cadenas laterales (grupo R)
En solución es la naturaleza de los grupos-R de los aminoácido los que dictan relaciones de estructura-función depéptido y proteínas. Los aminoácidos hidrofóbicos serán encontrados generalmente en el interior de las proteínas protegidos del contacto directo con el agua. Inversamente, los aminoácidos hidrofílicos seencuentran generalmente en el exterior de proteínas así como también en los centros activos de las proteínas enzimáticamente activas. De hecho, es la misma naturaleza de ciertos grupos-R de losaminoácidos que permiten que las reacciones enzimáticas puedan ocurrir.
El anillo imidazólico de la histidina permite que este actúe como un donante o aceptador de protones a pH fisiológico. Por lo tanto, selo encuentra con frecuencia en el centro activo de las enzimas. Igualmente importante es la capacidad de las histidina en la hemoglobina de proteger los iones de H+ de la ionización del ácidocarbónico en los glóbulos rojos. Es esta propiedad de la hemoglobina que le permite intercambiar el O2 y el CO2 en los tejidos o los pulmones, respectivamente.
El alcohol primario de la serina y de latreonina así como el tiol (–SH) de la cisteína permite que estos aminoácidos actúen como nucleofilos durante la catálisis enzimática. Además, el tiol de la cisteína puede formar un enlace de disulfuro conotras cisteínas:

Cisteína-SH + HS-Cisteína Cisteína-S-S-Cisteína

Este disulfuro simple se identifica como cistina. La formación de enlaces de disulfuro entre cisteínas presentes en las proteínases importante para la formación de dominios estructurales activos en una gran cantidad de proteínas. Las uniones disulfuro entre cisteínas de diferentes cadenas de polipéptido de proteínasoligoméricas desempeñan un papel crucial en el ordenamiento estructural de proteínas complejas, e.g. el receptor de la insulina[pic].

6._ Explicar las propiedades acido-básicas de los aminoácidos
Los...