pedrrrrrrr

3) La determinación de la estructura tridimensional tiene que ver con la función. Por ejemplo: durante la biosíntesis de las proteínas pueden suceder errores( poner un aás en vez de otro) y eso puede tener como producto una proteína alterada, las cuales muchas veces tienen que ver con enfermedades (moleculares) que tenemos . Hay una enfermedad que tiene que ver con los pulmones, es unamucosidad que causa una serie de problemas y se han encontrado más de 2 mil mutaciones de la fibrosis cística y la mayor parte de ellas tiene que ver con un aminoácido en la posición 508 de la proteína, más bien ese aás no está. Esto hace que la proteína se vea afectada en cuanto al transporte de iones Cl- y al estar este ion en cantidades muy bajas, la cantidad de agua allí cambia, por lo tanto estoafecta haciendo que la mucosidad sea mas espesa. Es ese espesor el que pemite atrapar bacterias que no pueden ser eliminadas del pulmón, lo que implica problemas de respiración.
En resumen; la variación en la concentración de iones cloruro cambia las características de la mucosidad y esto se produce al cambiar un aás o variar la composición de aás.
Esta idea la utilizan los que diseñan drogas,porque permite revertir estas situaciones. (Omeprazol inhibe bomba de protones).
-El cambi de hélice alfa a beta plegada tambipen provoca situaciones de enfermedad
4) En la imagen, lo que se podría observar de una proteína. Representación derivada de metodología de difracción de rayos X (cuya longitud de onda es similar a la longitud que hay entre los átomos). Esta técnica implica un problema;representación se hace tomando un cristal, lo que conduce a errores. Suponiendo que en una sala somos todos idénticos y el ambiente para todos es el mismo notamos que ninguno esta exactamente en la misma posición, ni adoptamos todas las disposiciones posibles. Se puede decir q hay un promedio de las disposiciones que tomamos, nadie está con los brazos estirados, por ejemplo. En una solución deproteínas sucede algo análogo, ninguna de las proteínas en solución está igual que la otra y la imagen que se obtiene nos puede conducir mal. Derivado del hecho de que la estabilización de la estructura nativa de las proteínas es requiere una energía muy baja (como se encuentra en la célula naturalmente) es que si se aplica temperatura las disposiciones cambiarán.
Lo que se ve con técnicas para estudiarproteínas, es un promedio de lo que se encuentra en solución, pero existen metodologías para estudiar proteínas por separado, las cuales ven sólo una molécula.
De modo que la imagen que se presenta es como si te sacaran una foto, luego de la foto te vuelvo a ver y nunca vas a estar como en la foto que te saqué
Estas son las conformaciones que uno debiera observar en las proteínas, si unopiensa en las estructuras de las proteínas como en un equilibrio entre la forma desplegada y plegada, se puede entender esto. Añadiéndole que la estabilización de la estructura plegada vs la desplegada es muy pequeña ¿a qué me refiero? Uno lo puede cuantificar, la que significa que la estructura nativa de las proteínas está estabilizada vs la desplegada por un n° de Kcal que es bajo, son 15 kcal/mol yen Joule es como 3 veces más, pero eso (15 kcal/mol) es la fracción de un enlace covalente, el cual puede tener 50, 60 80 kcal/mol, UN ENLACE COVALENTE!!!, un enlace de hidrógeno puede ser 3- 5 kcal/mol, de manera que se rompe un enlace de hidrógeno y no se reforma en otro lugar, van a bajar la estabilización de la estructura nativa de 10 o 15 a 5 y esa estructura va a ser más débil. Al romper 3enlaces, puede que la proteína se despliegue completamente. Asimismo existen muchos otros enlaces, pero solamente el diferencial de estabilización es muy bajo, porque las posibilidades de existir de la cadena desplegada es mayor por una serie de problemas entálpicos como entrópicos.
Cuando digo entálpico y entrópico y me refiero a delta G lo pongo en la lista.
La estabilización tiene que...