PEPTIDOS PROTEINAS

Péptidos y Proteínas

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Niveles estructurales conformados por aminoácidos.
Péptidos.
Actividades fisiológicas de los péptidos.
Enlace peptídico; características estructurales.
Estructura de los péptidos
Diagrama de Ramachandran
Clasificación de las proteínas
Tipos de enlaces en proteínas.

Niveles estructurales

 Estructuras primarias: Secuencia de una cadena de aminoácidos.Enlaces covalentes
peptídicos.
 Estructura secundaria: Conformación regular local. No incluye las cadenas laterales.
 Estructura terciaria: Plegamiento o conformación global. Ordenamiento estructuras
secundarias.
 Estructura cuaternaria: Disposición espacial adoptada por proteínas formadas por más
de una cadena polipeptídica.

Péptidos
 Se forman por la unión de dos aminoácidos mediante enlacescovalentes de tipo amida
llamados enlaces peptídicos.
 Recibe el nombre de péptido cuando está conformado hasta por 50 aminoácidos
(residuos).
 Oligopéptido. < 20 aminoácidos.
 Polipéptido. Entre 20 y 50 residuos.
 Proteína> 50 residuos.
 Oligoméricas. Formadas por subunidades idénticas llamadas protómeros.
 Sencillas y conjugadas. Grupo prostético.

Actividades fisiológicas de lospéptidos
 Las células animales, vegetales y bacterianas contienen de 3 a 100 residuos aminoacilo
con gran actividad fisiológica (hormonas, proteínas, glutamato).
 La mutación de los codones codificadores puede insertar residuos aminoacilo
equivocados en las proteínas (intolerancia al alcohol, células falciformes).
 Existen en bacterias, hongos y algunos animales, polipéptidos cíclicos no proteínicos
quetiene otras vías de síntesis independientes.

Enlace peptídico
 Se forman por la unión de dos aminoácidos mediante enlaces covalentes de tipo amida
llamados enlaces peptídicos.

 Es corto y rígido
(C-N)

 Todas las
uniones amida
están
estabilizados
por mesomería.

 Geometría
esencialmente
plana entre
(C,O,N,H)

Diagrama de Ramachandran

Cada aminoácido
participa en dos enlaces
peptídicosSolo puede haber
rotación en los enlaces
del N-Cα (Φ- fi) que es el
enlace peptídico anterior
y en el Cα-C (ψ- psi) que
es el enlace peptídico
siguiente

Casi todas las
combinaciones entre
estos ángulos están
prohibidas porque al
hacerlas los otros grupos
chocarían

El enlace C-N tiene
una rotabilidad limitada
(coplanares)
Existe rotación libre
entre Cα –Nα y entre Cα
–CO-

 Electronegatividad delos enlaces:

o Apolares:
o Si dos átomos tienen la misma electronegatividad y la carga electrónica
entre los núcleos es totalmente simétrica.
o Polares:
o Si los dos átomos tiene distinta electronegatividad. Uno de ellos atrae
más los electrones del enlace que el otro y hay una separación de
cargas, la distribución entre núcleos es asimétrica.

Proteínas
Importancia biomédica de las proteínas
Acarreadores de vitaminas, oxígeno y bióxido de carbono.
 Funciones estructurales, cinéticas, catalíticas y de señalamiento.
 Mutaciones de genes que codifican las proteínas derivan en insuficiencia de cofactores
para la síntesis de proteínas.
 Enfermedades como las vacas locas son ocasionadas por mutaciones génicas de este
tipo que producen cambios neurales patológicos.

Clasificación de lasProteínas
 No existe un sistema universal de clasificación de las proteínas.
 Estructura tridimensional: Primaria, secundaria, terciaria, cuaternaria.
 Solubilidad: Fibrosas, globulares.
 Composición: Simples y conjugadas.
 Función biológica: Enzimas, proteínas de almacenamiento, proteínas reguladoras,
proteínas estructurales, proteínas de transporte y, proteínas contráctiles y móviles.Clasificación de las Proteínas
 Según
su
estructura
tridimensional (conformación) las
proteínas pueden ser clasificadas
en
primarias,
secundarias,
terciarias y cuaternarias.
 Está
determinada
por
la
secuencia de aminoácidos y su
forma de estabilización.

 Enlaces en las uniones de péptidos.

 Enlace covalente:
 Enlace entre dos átomos o grupo de átomos cuando
alcanzan un octeto estable,...