Piones

Diapo 1
Primer punto :Prion
Es una proteína patógena que se caracteriza por producir enfermedades en el SNC las encefalopatías esfingiformes transmisibles (EET) que tiene alterada su estructura terciaria, teniendo un incorrecto plegamiento,
Segundo punto :un prion sólo esta compuesto por aminoácidos a diferencia del resto de los agentes infecciosos (virus, bacterias, hongos etc...), quecontienen ácidos nucleico.
Prusiner sometió los priones a distintos tratamientos para alterar las proteínas o los ácidos nucleicos, intentando alterar su capacidad infecciosa.
Observó que perdían infectividad si se trataban con fenol (agentes desnaturalizantes de las proteínas pero no de los ácidos nucleicos), aunque eran resistentes a algunos de los procesos de degradación proteica (comolas enzimasproteasas). Sin embargo, si los sometía a la acción de enzimas que atacaban específicamente a los ácidos nucleicos (nucleasas para ADN y ARN), a radiación UV  las partículas no perdían su infectividad.
Estos estudios indicaron que los priones eran partículas patógenas de naturaleza proteica y sin ácido nucleico.
Trecerpunto :La propagación del prion depende de la presencia de la proteínanormalmente plegada en la que los priones pueden inducir plegamiento. Seres vivos que no expresan la forma normal de la proteína priónica no pueden desarrollar o transmitir la enfermedad.
Diapo 2
Punto 1: Los priones son variantes patogénicas de ciertas proteínas naturales que son producidas por las células nerviosas y algún otro tipo de célula. Las proteínas normales se denominan PrPc (Protein PrionCellular) para diferenciarlas de las variantes patogénicas que también reciben el nombre de PrPcs (de "scrapie": término que describe la encefalopatía de la oveja)
Las células expresan constitutivamente la forma celular de la proteína prión (PrPc), la cual está anclada a la membrana plasmática y está glicosilada. Es importante destacar que tanto las Prpc como las PrpSc tienen la misma secuenciade aminoácidos.
Como consecuencia de este cambio conformacional, la nueva proteína no puede ser degradada y actúa como agente infeccioso sobre otros Prpc provocando el mal plegamiento de una manera exponencial. Este hecho es el causante de la acumulación de agregados de PrpSc en forma de placas amiloides, agregados proteicos patógenos que se acumulan en forma de fibras insolubles y que matanlas neuronas produciendo agujeros en el cerebro.
PrPC y PrPSc se diferencian en su estructura secundaria, de modo que PrPSc tiene mayor contenido en estructura en hoja plegada b. Esta alteración conformacional se acompaña de una serie de características físico-químicas peculiares, tales como su mayor tendencia a la agregación, la insolubilidad en detergentes no iónicos y la resistencia relativa a lasproteasas. La extensión de la enfermedad se produce por la progresiva conversión de la PrPC del huésped en PrPSc
Punto 2: No se conocen con exactitud los mecanismos a través de los cuales la Prpc pasa a ser PrpSc. Una de las hipótesis es la rotura de los puentes de disulfuro entre aminoácidos de la estructura de hélice alfa (normalmente entre cisteínas que es un tipo de aminoácido que puedeformar dichos puentes), hecho que da lugar a radicales –SH, presentes en las láminas beta.
Diapo 3
Enfermedades por priones o encefalopatías espongiformes pueden ser de origen
* esporádico (se desconoce el motivo por el que el prion adopta la conformación patológica),
* genético (por la presencia de una mutación en el gen que codifica la proteína priónica) o
* transmitido
1. LasEET genéticamente determinadas son el resultado de mutaciones en el gen de la proteína priónica (PRNP), que se localiza en el brazo corto del cromosoma .Las mutaciones del gen PRNP facilitarían el paso de PrPC a PrPSc. En todos los casos conocidos la herencia sigue un patrón autosómico dominante. 
2. El origen de las EET esporádicas es desconocido. Las hipótesis habituales consisten en...