posgrado

Estructura general de un aminoácido.
Esta estructura es común a todos los alfaaminoácidos, con una única excepción. (La
excepción es la prolina, un aminoácido cíclico).
El grupo R o cadenal lateral (en rojo) unido al
carbono α (alfa) (en azul) es diferente para
cada aminoácido.

Se usan dos convenciones para
identificar a los carbonos dentro
de un aminoácido. Los carbonos
adicionales deun grupo R se
designan comúnmente β (beta), γ
(gamma), δ (delta), ε (epsilon),
empezando a partir del carbono α
(alfa). Para la mayoría de las demás
moléculas orgánicas, los átomos de
carbono se numeran simplemente a
partir de un extremo, dando la
máxima prioridad
a los carbonos con sustituciones que contengan átomos de mayor número atómico.
Siguiendo esta última convención, el grupocarboxilo de un aminoácido sería el C-1 y el
carbono alfa sería el C-2.

Estereoisomerismo en los alfaaminoácidos.
a)Los dos estereoisómeros de la alanina, la L- y la D-alanina, son imágenes especulares
no superponibles entre sí (enantiómeros). b) Los enlaces con forma de cuña se
proyectan fuera del plano del papel; los enlaces a trazos lo hacen por detrás.
c) Se supone que los enlaceshorizontales se proyectan fuera del plano del papel, los
enlaces verticales por detrás. No obstante, se utilizan a menudo las fórmulas de
proyección de una forma descuidada sin pretender
representar una configuración estereoquímica específica.

Asimetría Molecular: moléculas
quirales y aquérales.
a) Cuando un átomo de carbono
tiene cuatro sustituyentes
diferentes
(A,B,X,Y), éstos puedendisponerse de dos maneras
diferentes, que dan lugar a dos
moléculas no superponibles,
siendo cada una de ellas la imagen
especular de la otra
(enantiómeros). Estos átomos de
carbono son asimétricos y se
denominan átomos quirales o
centros quirales.

b) Cuando alrededor del átomo de
carbono tetraédrico se disponen
únicamente tres sustituyentes
diferentes (es decir, hay dos
sustituyentesiguales), solamente
es posible una configuración
espacial y la molécula es simétrica
o aquiral.
En este caso la molécula puede
superimponerse a su imagen
especular: aquí, la molécula de la
izquierda, rotando en sentido
contrario a las agujas del reloj
(cuando se mira hacia abajo por el
eje vertical que une A y C), da
lugar a la molécula del espejo.
Relación estérica de losestereoisómeros de la
alanina con la configuración absoluta del L- y
D-gliceraldehído. En estas fórmulas de
perspectiva los carbonos están alineados
verticalmente con el átomo quiral en el centro.
Los carbonos de estas moléculas están numerados
empezando con los carbonos aldehído o carboxilo
en el extremo (en rojo), 1 a 3 de arriba abajo tal
como se muestra. Cuando se presentan de esta
forma, el grupoR del aminoácido (en este caso el
grupo metilo de la alanina) está siempre debajo
del carbono alfa. Los L-aminoácidos son los que
tienen el grupo alfa-amino a la izquierda y los D-aminoácidos los que tienen el grupo alfa-amino a la
derecha.

Aminoácidos APOLARES, con cadenas laterales alifáticas. (También Phe y Trp.)

Aminoácidos POLARES, sin carga.
¡¡ MUY IMPORTANTE, existe un error ¡!.El aminoácido PROLINA que aparece
en este última clasificación dentro de los aminoácidos polares sin carga, tiene
como cadena lateral una cadena alifática (sombreada en rosa) y es por tanto apolar,
por lo que debería aparecer en el recuadro de arriba.

Aminoácidos
AROMÁTICOS
con cadenas
laterales (o
grupos R)
aromáticos.

Aminoácidos BÁSICOS
con cadenas laterales
cargadaspositivamente.

Aminoácidos ÁCIDOS con cadenas laterales cargadas negativamente.

Los 20 aminoácidos estándar de las proteínas. Las fórmulas estructurales
muestran el estado de ionización que predomina a pH 7.0 Las partes no
sombreadas son comunes para todos los aminoácidos; las partes sombreadas en
color son los grupos R. Aunque el grupo R de la histidina se muestra sin carga, su
pKa es tal...