PRACTICA #3.- REACCIONES PARA LA IDENTIFICACIÓN DE AMINOÁCIDOS.



INSTITUTO TECNOLOGICO DE LOS MOCHIS

INGENIERIA EN INDUSTRIA ALIMENTARIA

BIOQUIMICA

PRACTICA #3.- REACCIONES PARA LA IDENTIFICACIÓN DE AMINOÁCIDOS.

ING. MARIA DEL SOCORRO RUIZ LARRAÑAGA
ALUMNOS:
ALEJANDRO DÍAZ VEA.
CERON VALLE FRANCISCO ADALBERTO
CRUZ NAVARRETE EMMANUEL
LÓPEZ BELTRÁN MISAEL
GRUPO 12M
I INTRODUCCIÓN.
Por la estructura peptídica y la presencia dedeterminados grupos (grupos R), las proteínas pueden reaccionar. Con una variedad de agentes originándose productos coloreados. Estas reacciones son la base para la determinación cuantitativa y cualitativa de las proteínas.
Por presentarse variaciones en la composición de los aminoácidos de las diferentes proteínas, se manifiestan diferentes colores y grados de intensidad para una misma reacción,íntimamente relacionado con la naturaleza de la proteína analizada.
Algunos métodos para la identificación de aminoácidos y proteínas son:
PRUEBA DE BIURET
Es una prueba general para poli péptidos y proteínas ya que sirve para reconocer las uniones peptídicas.
La positividad se manifiesta por la aparición de una coloración violeta. La formación de un complejo de coordinación entre los cationescúpricos en medio alcalino con las uniones peptídicas.
Azul o amarillo – aminoácidos, Violeta - Proteínas y poli péptidos
PRUEBA DE MILLÓN
Cualquier compuesto fenólico no sustituido en la posición 3,5, como la tirosina, fenol y timol, dan positiva la reacción. El mecanismo de la reacción es poco conocido, posiblemente se deba a la formación del complejo oxido de mercurio y fenol
Rojo –Tirosina, Incoloro - Fenilalanina
Estos son algunos de los métodos de identificación pero hay que tener en cuenta que existen muchos métodos existentes así que hay que elegir el mas conveniente.
II MARCO TEORICO
2.1 AMINOÁCIDOS
Los aminoácidos tienen diferentes funciones en el organismo pero ante todo sirven como unidades básicas de los péptidos y de las proteínas (Koolman, 2004).
Los aminoácidos seclasifican de acuerdo con su capacidad para interaccionar con el agua. Utilizando este criterio, pueden distinguirse cuatro clases:
1.- Aminoácidos Apolares Neutros. Contienen principalmente grupos R hidrocarbonados. El termino neutro se utiliza debido a que estos grupos R no llevan cargas positivas o negativas. Dado que interaccionan mantenimiento poco con el agua, los aminoácidos apolaresparticipan de forma importante en el mantenimiento de la estructura tridimensional de las proteínas.
2.- Aminoácidos Polares Neutras. Dado que los aminoácidos polares poseen grupos funcionales capaces de formar enlaces de hidrogeno, interaccionan fácilmente con el agua.
3.- Aminoácidos Ácidos. Dos aminoácidos estándar poseen cadenas laterales con grupos carboxilos. Las cadenas laterales del ácidoaspártico y del ácido glutámico están cargadas negativamente a pH fisiológico, por el que suele llamárseles asparto y glutamato.
4.- Aminoácidos Básicos. Los aminoácidos básicos a pH fisiológico llevan una carga positiva. Por lo tanto pueden formar enlaces iónicos con los aminoácidos ácidos (Mckee, 2003).
2.2 REACCIONES DE LA NINHIDRINA
Es un agente oxidante fuerte que provoca la desafinaciónoxidativa del grupo O-amino; el carbono α es el carbono vecino al grupo funcional.
La determinación con ninhidrida de la presencia del producto final glicina involucra inicialmente un proceso de los pasos, en el que el grupo amino es eliminado: a) se elimina hidrogeno, produciendo un aminoácido y finalmente se combina con oxígeno para formar agua y b) el aminoácido es hidrolizado a unacetoácido y amoníaco. El amoníaco no se acumula, sino que se transforma en paso secuenciales, produciendo color (Macfaddin, 2003).
La ninhidrina es un poderoso agente y reactivo común para visualizar las bandas de separación de aminoácidos por cromatografía o electroforesis, también es utilizada con fines cuantitativos para la determinación de aminoácidos. Reacciona con todos los aminoácidos...