Practica 5 Efecto de la temperatura sobre la velocidad de la reacción catalizada por invertasa
Páginas: 2 (477 palabras)
Publicado: 11 de mayo de 2015
Introducción
La velocidad de una reacción enzimática varía al aumentar la temperatura. Esto es, la velocidad de una reacción enzimática se incrementa al aumentar la temperatura dentro de undeterminado rango, alcanzando un valor máximo a la denominada temperatura óptima. A valores superiores la actividad disminuye debido a que la enzima, como cualquier otra proteína, sufre procesos dedesnaturalización y, por lo tanto, de inactivación.
Objetivos
Demostrar cual es el efecto de la temperatura sobre las reacciones enzimáticas.
Calcular el valor de la energía de activación (Ɛa) de lareacción catalizada por la invertasa.
Calcular el valor de Q10, a diferentes intervalos para la reacción catalizada por la invertasa.
Resultados
Tabla 1. Resultados del comportamiento de la actividadenzimática contra la temperatura
Tubo problema
1
2
3
4
5
6
Temperatura (°C)
0
17
37
50
75
92
Absorbencia
0.088
0.244
0.616
0.823
0.021
0
Azúcar reductor [µ moles]
1.431
3.832
9.560
12.747
0.399
0Velocidad (Unidades de Invertasa)
0.071
0.191
0.478
0.637
0.019
0
Tabla 2. Resultados (comparación entre absorbencias de los tubos testigo)
Tubo testigo
1
2
3
4
5
6
Temperatura (°C)
0
17
37
50
75
92Absorbencia
-0.001
0
-0.017
-0.018
-0.010
0.051
Cálculos
El valor que se obtiene de la lectura de absorbencia en cada tubo corresponde a un valor específico de concentración de azúcar reductor producidopor la acción de la enzima invertasa. Dicho valor de concentración es calculado al interpolar los valores de absorbencia de esta práctica con los obtenidos en la gráfica curva tipo de azucaresreductores. Dicha grafica corresponde a una tendencia lineal entre los valores de absorbencia y concentración de azúcares reductores [AR], por lo que dicha grafica corresponde a la ecuación:
De donde solo sesustituye el valor de absorbencia obtenido para obtener el valor de .
Finalmente para calcular la velocidad en Unidades de Invertasa (U.I.) se aplica la siguiente formula: .
Temperatura (°C)
0...
La velocidad de una reacción enzimática varía al aumentar la temperatura. Esto es, la velocidad de una reacción enzimática se incrementa al aumentar la temperatura dentro de undeterminado rango, alcanzando un valor máximo a la denominada temperatura óptima. A valores superiores la actividad disminuye debido a que la enzima, como cualquier otra proteína, sufre procesos dedesnaturalización y, por lo tanto, de inactivación.
Objetivos
Demostrar cual es el efecto de la temperatura sobre las reacciones enzimáticas.
Calcular el valor de la energía de activación (Ɛa) de lareacción catalizada por la invertasa.
Calcular el valor de Q10, a diferentes intervalos para la reacción catalizada por la invertasa.
Resultados
Tabla 1. Resultados del comportamiento de la actividadenzimática contra la temperatura
Tubo problema
1
2
3
4
5
6
Temperatura (°C)
0
17
37
50
75
92
Absorbencia
0.088
0.244
0.616
0.823
0.021
0
Azúcar reductor [µ moles]
1.431
3.832
9.560
12.747
0.399
0Velocidad (Unidades de Invertasa)
0.071
0.191
0.478
0.637
0.019
0
Tabla 2. Resultados (comparación entre absorbencias de los tubos testigo)
Tubo testigo
1
2
3
4
5
6
Temperatura (°C)
0
17
37
50
75
92Absorbencia
-0.001
0
-0.017
-0.018
-0.010
0.051
Cálculos
El valor que se obtiene de la lectura de absorbencia en cada tubo corresponde a un valor específico de concentración de azúcar reductor producidopor la acción de la enzima invertasa. Dicho valor de concentración es calculado al interpolar los valores de absorbencia de esta práctica con los obtenidos en la gráfica curva tipo de azucaresreductores. Dicha grafica corresponde a una tendencia lineal entre los valores de absorbencia y concentración de azúcares reductores [AR], por lo que dicha grafica corresponde a la ecuación:
De donde solo sesustituye el valor de absorbencia obtenido para obtener el valor de .
Finalmente para calcular la velocidad en Unidades de Invertasa (U.I.) se aplica la siguiente formula: .
Temperatura (°C)
0...
Leer documento completo
Regístrate para leer el documento completo.