Practica 6

EQUIPO # 3: CASASOLA CARRILLO ANA KAREN
LORA GUTIERREZ MARIEL MADAI
Grupo: 2QV1

EQUIPO # 3: CASASOLA CARRILLO ANA KAREN
LORA GUTIERREZ MARIEL MADAI
Grupo: 2QV1

INSTITUTO POLITÉCNICO NACIONAL
ESCUELA NACIONAL DE CIENCIAS BIOLÓGICAS
LABORATORIO DE QUÍMICA BIOORGÁNICA

REPORTE DE PRÁCTICA #6 Hidrolisis de una proteína y ensayos para proteínas y aminoácidos.
FECHA DE PRÁCTICA: 24 DESEPTIEMBRE DE 2012
FECHA DE ENTREGA: 01 DE OCTUBRE DE 2012
CARRERA: QUÍMICO BACTERIÓLOGO Y PARASITÓLOGO
PROFESOR: PULIDO FLORES CÉSAR AUGUSTO
* OBJETIVOS:
* Efectuar una hidrolisis total de una proteína por medio de un ácido.
* Identificar algunos aminoácidos presentes en un hidrolizado de proteína, por medio de sus propiedades fisicoquímicas.
* Identificar los aminoácidospresentes en una proteína por medio de una cromatografía en placa fina.
* INTRODUCCIÓN:
Las proteínas son las moléculas orgánicas más abundantes en los animales que desempeñan funciones importantes tanto en la estructura como en la función de las células. Las proteínas son biopolimeros de los alfa-aminoácidos, llamados así debido a que el grupo amino esta enlazado al átomo de carbono alfaadyacente al grupo carbonilo.
Las propiedades físicas y químicas de una proteína están determinadas por los aminoácidos que la constituyen. Las subunidades individuales de los aminoácidos se unen por medio de enlaces amida llamados enlaces peptidicos.
Los aminoácidos son ácidos carboxílicos que contienen un grupo amino. Un dipeptido es una molécula formada por 2 aminoácidos unidos por un enlacepeptidico, un tripeptido tiene 3, tetra tiene 4, etc. Los péptidos que tienen de 30 a 50 aminoácidos son conocidos como polipeptidos.
La estructura real de los aminoácidos es iónica y depende del pH. El grupo carboxilo pierde un protón, formando el ion carboxilato, y el grupo amino es protonado a un ion amonio, la estructura se llama ion dipolar o ZWITTERION.

RESULTADOS:
* Preparación desoluciones: Hidrolisis de una proteína, grenetina

* REACCIONES DE IDENTIFICACIÓN:
1.- Reacción Xantoproteica:
Sustrato: | Observaciones |
Solución A | La solución A tomo una coloración amarillo paja con el ácido nítrico, al estar en contacto con el NaOH la coloración viro y desapareció el color. |
Solución D | La solución D tomo una coloración amarillo intenso con el ácido nítrico, alestar en contacto con el NaOH la coloración viro y desapareció el color. |

2.- Reacción de precipitación:

Sustrato: | Observaciones |
Solución A | La solución A permaneció incolora y no se formó el precipitado |
Solución D | La solución D se formó un precipitado color grisáceo en la parte inferior del tubo. |

3.- Reacción de Biuret:

Sustrato: | Observaciones |
Agua destilada |La solución permaneció incolora |
Sol. C + NaOH al 10% | La solución tomo una coloración azul claro |
Solución D | La solución tomo un color azul celeste |
Sol. A + NaOH al 10% | La solución permaneció incolora |
Sol. D + NaOH al 10% | La solución tomo un color azul tenue |
Solución A | La solución tomo un color azul tenue |

4.- Reacción de Ninhidrina:


Sustrato: |Observaciones: |
Agua destilada | La solución permaneció incolora |
Solución B | La solución permaneció incolora |
Solución C | La solución tomo un color café cobrizo |
Solución D | La solución tomo un color azul intenso con un precipitado blanco en la parte inferior del tubo |
Sol. Aminoácido patrón | La solución tomo un color violeta. |

5.-Reaccion con Ácido nitroso:


Sustrato: |Observaciones: |
Agua destilada | Permaneció incolora |
Solución A | La solución permaneció incolora pero ser formo un precipitado en la parte inferior del tubo |
Solución C | La solución viro a amarillo paja |
Solución D | La solución no cambia de color |

6.- Solución reguladora de aminoácidos:




Solución: | Observaciones iniciales | ml. HCL 0.1N | Observaciones finales...