Practica de biologia

Estructura alfa helise
los aminoácidos en una hélice α están dispuestos en una estructura helicoidal dextrógira, con unos 3,6 aminoácidos por vuelta. Cada aminoácido supone un giro de unos 100° en la hélice, y los Cα de dos aminoácidos contiguos están separados por 1,5Å. La hélice está estrechamente empaquetada; de forma que no hay casi espacio libre dentro de la hélice. Todas las cadenaslaterales de los aminoácidos están dispuestas hacia el exterior de la hélice.El grupo N-H del aminoácido (n) puede establecer un enlace de hidrógeno con el grupo C=O del aminoácido (n+4). De esta forma, cada aminoácido (n) de la hélice forma dos puentes de hidrógeno con su enlace peptídico y el enlace peptídico del aminoácido en (n+4) y en (n-4). En total son 7 enlaces de hidrógeno por vuelta. Estoestabiliza enormemente la hélice.Esta dentro de los niveles de organización de la proteína.
La beta lámina u hoja plegada β es una de las estructuras secundarias posibles adoptada por las proteínas. Se forma por el posicionamiento paralelo de dos cadenas de aminoácidos dentro de la misma proteína, en el que los grupos N-H de una de las cadenas forman enlaces de hidrógeno con los grupos C=O de laopuesta. Es una estructura muy estable que puede llegar a resultar de una ruptura de los enlaces de hidrógeno durante la formación de la hélice alfa. Los grupos R de esta estructura están posicionados sobre y bajo el plano de las láminas. Estos R no deben ser muy grandes, ni crear un impedimento estérico, ya que se vería afectada la estructura de la lámina.
* Cadenas paralelas. Aquellas que ambasvan de grupo amino a carboxilo
* Cadenas antiparalelas. Aquellas que una va de amino a carboxilo y otra de carboxilo a amino.
Los enlaces de hidrógeno aportan estabilidad a la proteína. Se presenta en las proteínas fibrosas y en las globulares.
ESTRUCTURA TERCIARIA DE LAS PROTEÍNAS |

Se llama estructura terciaria a la disposición tridimensional de todos los átomos que componen laproteína, concepto equiparable al de conformación absoluta en otras moléculas. La estructura terciaria de una proteína es la responsable directa de sus propiedades biológicas, ya que la disposición espacial de los distintos grupos funcionales determina su interacción con los diversos ligandos. Para las proteínas que constan de una sola cadena polipeptídica (carecen de estructura cuaternaria), laestructura terciaria es la máxima información estructural que se puede obtener. La Figura de la derecha corresponde a la proteína triosafosfato isomerasa. La estructura terciaria es una disposición precisa y única en el espacio, y surge a medida que se sintetiza la proteína. En otras palabras, la estructura terciaria está determinada por la secuencia de AA (estructura primaria).Se distinguen dos tipos deestructura terciaria: * Proteínas con estructura terciaria de tipo fibroso en las que una de las dimensiones es mucho mayor que las otras dos. Son ejemplos el colágeno (Figura inferior izquierda), la queratina del cabello o la fibroína de la seda), En este caso, los elementos de estructura secundaria (hélices  u hojas ) pueden mantener su ordenamiento sin recurrir a grandes modificaciones,tan sólo introduciendo ligeras torsiones longitudinales, como en las hebras de una cuerda. * Proteínas con estructura terciaria de tipo globular, más frecuentes, en las que no existe una dimensión que predomine sobre las demás, y su forma es aproximadamente esférica. En este tipo de estructuras se suceden regiones con estructuras al azar, hélice  hoja , acodamientos y estructurassupersecundarias. La figura inferior de la derecha corresponde a la mioglobina. |

Como resultado de estas interacciones, en las proteínas con estructura terciaria globular: * las cadenas laterales con carácter apolar se orientan hacia el interior de la molécula evitando las interacciones con el disolvente, y forman un núcleo compacto con carácter hidrofóbico (en color azul en la figura de la derecha)....