PRACTICA No. 10 ANALISIS ENZIMATICO CUALITATIVO

UNIVERSIDAD AUTÓNOMA DE CIUDAD JUÁREZ
PRACTICA No. 10 ANALISIS ENZIMATICO CUALITATIVO


Prerequisitos.
1. Definición de enzima, substrato, apoenzima, holoenzima, proenzima, zimógeno, coenzima, cofactor. [1]
• Las enzimas son moléculas de naturaleza proteica y estructural que catalizan reacciones químicas, siempre que sean termodinámicamente posibles: una enzima hace que una reacciónquímica que es energéticamente posible, pero que transcurre a una velocidad muy baja, sea cinéticamente favorable, es decir, transcurra a mayor velocidad que sin la presencia de la enzima En estas reacciones, las enzimas actúan sobre unas moléculas denominadas sustratos, las cuales se convierten en moléculas diferentes denominadas productos.
• La apoenzima es la parte proteica de una holoenzima, esdecir, una enzima que no puede llevar a cabo su acción catalítica desprovista de los cofactores necesarios, ya sean iones metálicos (Fe, Cu, Mg, etc.) u orgánicos, que a su vez puede ser una coenzima o un grupo prostético, dependiendo de la fuerza de sus enlaces con la apoenzima. La apoenzima, es por tanto, catalíticamente inactiva, hasta que se le une el cofactor adecuado.
• Una holoenzima es unaenzima que está formada por una proteína (apoenzima) y un cofactor, que puede ser un ion o una molécula orgánica compleja unida (grupo prostético) o no (una coenzima). En resumidas cuentas, es una enzima completa y activada catalíticamente. Las apoenzimas son enzimas que carecen de los componentes químicos apropiados para realizar la actividad catalítica, por ello, se ayudan de otras sustanciasno proteicas, denominadas cofactores que, fijadas en su superficie mediante enlaces covalentes o débiles, le aportan a la enzima los grupos y funciones químicas que necesita. En estos casos, la parte proteica de la enzima de denomina apoenzima y la fracción no proteica es el cofactor.
• Un zimógeno o proenzima es un precursor enzimático inactivo, es decir, no cataliza ninguna reacción como hacenlas enzimas. Para activarse, necesita de un cambio bioquímico en su estructura que le lleve a conformar un centro activo donde pueda realizar la catálisis. En ese momento, el zimógeno pasa a ser una enzima activa.


2. Determine lo que significa: especifidad enzimática y alosterismo .[2]

• Las interacciones entre las subunidades de una proteína multimérica se ven afectadas por la uniones conligandos. En la alostería (o alosterismo), el control de la actividad proteína funciona por medio de la unión con ligandos: uniendo un ligando a un lugar específico en la proteína promueve un cambio conformacional que altera la afinidad de la proteína por otros ligandos. Esto se conoce como transición alostérica y los ligandos que promueven los cambios conformacionales son llamados efectores omoduladores . El término efector puede aplicarse a sustratos, activadores o inhibidores.
• Las enzimas alostéricas llamadas enzimas reguladoras (o marcadoras del paso, "pacemaker"), determinan la rapidez de un proceso; estas enzimas catalizan el primer paso del proceso, o el primer paso de una ruta ramificada que lleva a la formación de un producto alterno. Son modificadas por la unión reversibleno-covalente de una molécula señal.

3. Defina el efecto de una hidrolasa, oxidoreductasa, transferasa, liasa, ligasa e isomerasa.
• Óxido-reductasas ( Reacciones de óxido-reduccisn): Son las enzimas relacionadas con las oxidaciones y las reducciones biológicas que intervienen de modo fundamental en los procesos de respiración y fermentación.
• Transferasas (Transferencia de gruposfuncionales): Estas enzimas catalizan la transferencia de una parte de la molécula (dadora) a otra (aceptora). Su clasificación se basa en la naturaleza química del sustrato atacado y en la del aceptor. También este grupo de enzimas actúan sobre los sustratos más diversos, transfiriendo grupos metilo, aldehído, glucosilo, amina, sulfató, sulfúrico, etc.
• Hidrolasas (Reacciones de hidrólisis): Esta clase...