practico de caseina

Título:
Caseína

Objetivos:
1. Extraer la caseína de la leche.
2. Reconocer su naturaleza proteica.
3. Reconocer la presencia de determinados restos de aminoácidos.
4. Detectar si el suero de la leche contiene sustancias con enlaces peptídicos.

Materiales:
Vaso de bohemia.
Probeta.
Trípode y tela metálica.
Mechero.
Varilla de vidrio.
Papel de filtro o paño.
Termómetro.Gradilla y tubos.
Leche.
Etanol.
Ácido nítrico.
Reactivo de millón.
Sulfato de cobre.
Hidróxido de sodio 10%
Ácido etanoico.
Acetato de plomo.



PROCEDIMIENTO:
Calentar la leche hasta 50 C. Luego agregar ácido etanoico hasta q se corte la leche, agitar suavemente y filtrar con tela o papel de filtro, apretar bien recogiendo el suero en un tubo.

Observaciones:
Reacción de biuret: Alagregarle NaOH y sulfato de cobre a la caseína la solución queda de color lila.
Reacción xanoproteica: Al agregar a la caseína ácido nítrico y calentar la solución queda de color amarrillo.
Reacción con acetato de plomo: Cuando a la caseína le agregamos acetato de plomo se observa una nubecita Blanca que luego se va disolviendo al ir agregando hidróxido de sodio y cuando calentamos la sustanciaqueda de color verde.
Reacción de millón: Al agregar reactivo de millón a la caseína y calentar la sustancia queda de color marrón oscuro.
Reconocimiento en el suero: Al suero cuando le agregamos NaOH y sulfato de cobre queda de color lila claro.

Fundamento teórico:
Aminoácido:
Es una molécula orgánica con un grupo amino (-NH2) y un grupo carboxilo (-COOH). Los aminoácidos más frecuentes y demayor interés son aquellos que forman parte de las proteínas. Dos aminoácidos se combinan en una reacción de condensación entre el grupo amino de uno y el carboxilo del otro, liberándose una molécula de agua y formando un enlace amida que se denomina enlace peptídico; estos dos "residuos" de aminoácido forman un dipéptido. Si se une un tercer aminoácido se forma un tripéptido y así,sucesivamente, hasta formar un polipéptido. Esta reacción tiene lugar de manera natural dentro de las células, en los ribosomas.
Todos los aminoácidos componentes de las proteínas son L-alfa-aminoácidos. Esto significa que el grupo amino está unido al carbono contiguo al grupo carboxilo (carbono alfa) o, dicho de otro modo, que tanto el carboxilo como el amino están unidos al mismo carbono; además, a estecarbono alfa se unen un hidrógeno y una cadena (habitualmente denominada cadena lateral o radical R) de estructura variable, que determina la identidad y las propiedades de cada uno de los diferentes aminoácidos. Existen cientos de radicales por lo que se conocen cientos de aminoácidos diferentes, pero sólo 22 forman parte de las proteínas y tienen codones específicos en el código genético.Clasificación:
Según las propiedades de su cadena:
Los aminoácidos se clasifican habitualmente según las propiedades de su cadena lateral:
Neutros polares, polares o hidrófilos: serina (Ser, S), treonina (Thr, T), cisteína (Cys, C), glutamina (Gln, Q), asparagina (Asn, N), tirosina (Tyr, Y).
Neutros no polares, apolares o hidrófobos: alanina (Ala, A), valina (Val, V), leucina (Leu, L), isoleucina(Ile, I), metionina (Met, M), prolina (Pro, P), fenilalanina (Phe, F), triptófano (Trp, W) y glicina (Gly, G).
Con carga negativa o ácidos: ácido aspártico (Asp, D) y ácido glutámico (Glu, E).
Con carga positiva o básicos: lisina (Lys, K), arginina (Arg, R) e histidina (His, H). fenilalanina (Phe, F), tirosina (Tyr, Y) y triptófano (Trp, W) (ya incluidos en los grupos neutros polares y neutros nopolares).
Según su obtención:
A los aminoácidos que deben ser captados como parte de los alimentos se los llama esenciales; la carencia de estos aminoácidos en la dieta limita el desarrollo del organismo, ya que no es posible reponer las células de los tejidos que mueren o crear tejidos nuevos, en el caso del crecimiento.
Para el ser humano, los aminoácidos esenciales son:
Valina (Val, V)...