Precipitacion Separacion Y Punto Iso De Proteinas

Páginas: 4 (842 palabras) Publicado: 30 de octubre de 2015
-5911116200051930301460500Instituto Politécnico Nacional; Escuela Nacional de Ciencias Biológicas
Informe del laboratorio de Bioquímica y Biología Molecular
Profesores: María Elena CarvajalJuárez, Verónica, Saúl; Integrantes: Mancera Solis Jessica, Vicente Gómez Fernando; Grupo: 3IM2 Fecha: 2 junio 2015 Sección: 2
Inhibición enzimática
Blanco Problemas Testigo 1 2 3 4 5 6Absorbencia 0 .348 .677 .714 .481 .429 .713
Azucar reductor (ʯmoles)/2mL .88 5.79
10.43
10.96
7.67
6.94
10.94
Velocida (UI) .088 .579 1.043 1.096 0.767 0.694 1.094
[ ] de sustrato .05 .01 .02 .03 .05.08 0.1
1/Vo11.36 1.727 .958 .912 1.303 1.44 0.914
1/[S] 20 100 50 33.33 20 12.5 10
Introducción: La actividad enzimática se puede inhibir, es decir, reducir o eliminar la actividad enzimática ocatalítica de enzimas específicas.
La inhibición puede ser:
Irreversible - el inhibidor se une covalentemente a la enzima, casi siempre a un grupo de la cadena lateral de los amino ácidos en el focoactivo. La enzima queda inactiva permanentemente.
Reversible: el inhibidor puede disociarse de la enzima porque no se une por enlaces covalentes. Esta inhibición puede ser competitiva ono-competitiva.
Inhibición Competitiva - el inhibidor competitivo es muy similar al sustrato normal de la enzima. Dada esa similitud estructural, este tipo de inhibidor se une reversiblemente al foco activo de laenzima.
Inhibición No-Competitiva: el inhibidor se combina con la enzima en un lugar distinto al foco activo.
Objetivo: Analizar el efecto de la concentración del sustrato sobre la velocidad dereacción enzimática.
Determinar la constante de Michaelis-Menten (km) de forma gráfica por los métodos de Michaelis-Menten y Lineweaver-Burk.
Determinar el tipo de inhibición producido por una sustancia(anilina) sobre la actividad de la invertasa.
Resultados:
  blanco problema
  testigo 1 2 3 4 5 6
absorbancia 0 0.442 0.305 0.249 0.427 0.318 0.555
Azucar reductor (ʯmoles)/2mL 0  5.11   3.57...
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