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EDUCACION MEPICA CONTINUADA

El colágeno
DoctoresD. J. Prockopy N. A. Guzmán

DEFINICION
El término colagenosis se reserva
para aquellas afeccionesque implican
una alteración molecular del colágeno,
entre las que cabe citar el escorbuto,
diferentes tipos del síndrome de
Ehlers-Danlos, la dermatosparaxis
(enfermedad de los ovinos y bovinos)
y el síndromede Marfán.
El término deconectivitis incluye,
pues, todas las otras afecciones primitivamente denominadas colagenosis
por Klemperer, así como las colagenosis tal y como acabamos de definirlas.
No estaría de más recordar que, en
1942, Klemperer y colaboradoresenglobaron bajo el término de colagenosis diferentes afecciones diseminadas, que se caracterizaban por una
anomalía de la estructura y el metabolismo delcolágeno, denominada
«degeneración
fibrinoide». Estas afecciones son las siguientes: lupus eritematoso diseminado, esclerodermia.
dermatomiositis y periarteritis nudosa.

mo. Se caracteriza principalmente por
su notable resistencia: una fibra de
1 mm de diámetro puede soportar una
carga de 10 a 40 kg.
El colágeno está constituido por un
conjunto de tres cadenas polipeptídicas (1.000 aminoácidospor cadena),
agrupadas en una estructura helicoidal. La glicina constituye la tercera
parte de los aminoácidos de cada
cadena, hecho único entre todas las
proteínas del organismo. La repe-

tición de 333 tripletes de forma Gli-Xy preside la estructura de cada una de
las cad~nas.
En posición X se encuentra, en la
f
mayori

de

los

posició

Y,

se

casos,
encuentran

laprolina;
la

en

hidrox;-

prolina y la hidroxilisina, dos aminoácid s que no abundan en la constituciórt de las otras proteínas del or-

.

gamsmp.

Existen como mínimo cuatro tipos
de colá~eno
genéticamentedistintos, en

ESTRUCTURA DEL COLAGENO
El colágeno, proteína constituyente
de los tejidos conjuntivos, como la
piel, los tendones y el hueso, es la
proteína más abundantedel organis-

Darwin J. Prockop y Norberto A.
Guzmán, Facultad de Medicina de la New
JerseyRutgers Medical School.
TIEMPOS

MEDICOS

I N.o 191 -Septiembre

1981

S3

Tiempos
Médicos

El colágeno

función de la estructura de las cadenas
polipeptídicas o cadenas alfa (cuadro 1). La estructura helicoidal, responsable de la rigidez y la resistencia
de las fibras, es específicade la molécula de colágeno.

BIOSINTESIS
Una vez que ha sido sintetizada, la
molécula de colágenopresenta la particularidad de que experimenta una
serie de modificacionesantes de llegar
a su estructura definitiva.
La lectura del ARN mensajero por
los polirribosomas del retículo en.doplasmático constituye la fase inicial
de la biosíntesis (figura 4). A continuación, los polisomas seencargan de
ensamblar los aminoácidos para formar las cadenaspolipeptídicas.
Estas cadenas polipeptídicas,
precursoras de las cadenas alfa (cadenas proalfa), llevan en sus extremos
secuencias suplementarias de aminoácidos. Las cadenas proalfa van a
sufrir una hidroxilación en el seno del
retículo endoplasmático, mediante la
cual un centenar de grupos peptidilprolina se transforman enhidroxiprolina y una veintena de grupos peptidil-lisina se convierten en hidroxilisina.
Acto seguido, se fijan en los grupos
hidroxilisina moléculas de galactosa y
glucosa, mientras que en los grupos
terminales de las cadenasse fijan otros
azúcares.Por último, se creanpuentes
disulfuro entre las cadenas polipeptídicas, llegándose así a la formación
de la moléculade procolágeno.
La molécula deprocolágenotransita
por las vesículas de Golgi y pasa al
medio extracelular, en el cual, bajo la
acción de las proteasas, sufre una escisión de los grupos N-terminal y Cterminal. Despuésde esta escisión, las
moléculas de colágeno se constituyen
en fibras.
Se piensa que los grupos terminales
desempeñan papel importante en la
un
formación de la triple hélice. Lo más
probable es que intervengan...