PRESENTACION GENOMICA

ESPECTROMETRIA DE MASAS
Universidad Anáhuac
Facultad de Medicina
Genómica y Proteómica
Equipo:
Natalia Prado
Katya Romero
Diana Gomez

Es la herramienta empleada en los estudios de
proteómica parala identificación de proteínas.
Se usa un espectrómetro de masas un haz de
iones es separado de acuerdo a la relación
masa/carga (m/z).
Hay dos elementos esenciales
-La fuente de ionización Donde sonproducidos los iones al suministrarle energía a
la muestra
-Analizador  Donde los iones son separados
de acuerdo a la relación masa/carga.

Historia
1981 Michael Barber y Richard Bordoli publicanla
aplicación de un método de ionización suave
“FAB” (fast atom bombardment) para el estudio de
proteínas.
1989 Jonh Fenn publica la aplicación de la ionización
por electronebulización (electrosprayionization “ESI”)
al estudio de peptidos,proteínas y otras biomoléculas.
Koichi Tanaka publico el método MALDI (Matrix assited
laser desorption ionization)
Michael Karas y Franz Hillenkamp publicanvarias
aplicaciones de MALDI

IONIZACION SUAVE:
En ambas el péptido adquiere una carga por adición o
eliminación de protones, que estos dan lugar a
pseudomoleculares que corresponden a la masa
moleculardel péptido + la masa de uno o varios
protones.
MALDI emplea un láser ultravioleta para suministrar
la energía capaz de ionizar el compuesto. La muestra
es mezclada con la matriz que es capaz deabsorber la
energía a la longitud de onda del láser.
ESI Procedimiento desarrollado para la inter fase de
la cromatografía liquida y la espectrometría de masas.

Secuenciación de péptidos porespectrometría de masas

No se produce
fragmentación
por MALDI/ESI

Solo se obtiene
información
sobre la masa
molecular de un
péptido

Para lograr la
secuenciación
del péptido se
usa Disociación
Inducida porColisiones

Cuatro pasos:
Ionización:
El átomo o molécula es ionizado por el
choque de uno o mas electrones fuera para
dar un ion positivo. Esto pasa incluso con
iones que esperarías que formen...