PRION Y LA ENFERMEDAD




INTRODUCCIÓN

Las enfermedades por priones son trastornos neurodegenerativos, transmisibles y afectan a un amplio rango de animales, incluyendo al humano. La patogenia de estas enfermedades se ha asociado a la acumulación de agregados de componentes mal plegados de la proteína priónica celular codificada por el hospedador. Los procesos moleculares que derivan en la conversión de PrP(C)en PrP(Sc) no se encuentran bien dilucidados. Se han encontrado correlaciones entre polimorfismos de la proteína priónica y la enfermedad, pero se desconoce la influencia de dichos polimorfismos en los procesos de conversión.
Una proteína, la forma patógena, ha sido denominada prión. Lo define una descripción muy utilizada: los priones son pequeñas partículas proteináceas infecciosas que resistenla inactivación por procedimientos que destruyen a los ácidos nucléicos, inactivan a los virus y son susceptibles a los tratamientos que desnaturalizan proteínas.

Aunque se han reportado algunos casos atípicos, las enfermedades priónicas se adquieren básicamente por ingesta o exposición a ambientes contaminados. Las encefalopatías espongiformes pueden ser adquiridas, hereditarias o idiopáticas.LOS PRIONES Y LA ENFERMEDAD
Los priones son partículas no celulares, son proteínas que sin ser virus, tienen también características patógenas e infecciosas. Los priones no son organismos vivos, son solo proteínas sin ácido nucleico.
La forma de actuar de un prión es provocar un cambio de configuración en una proteína natural del organismo, la PrPc, alterando sufuncionalidad y dando lugar a la proteína de configuración alterada PrPSc. Estudios mediante los métodos FTIR (Espectroscopia de infrarrojos por transformada de Fourier) y CD (Dicroísmo circular) han sugerido que la proteína PrPc normal tiene un 40% de hélice-alfa y muy escasa proporción de hoja-beta. En cambio, la proteína de configuración alterada PrPSc se compone de un 30% de hélice-alfa y un 45% dehoja-beta. Sin embargo, las dos configuraciones de esta proteína tienen la misma secuencia de aminoácidos.
Diferencias entre la configuración normal y la configuración alterada de la proteína PrP
La configuración alterada que da lugar a la enfermedad priónica se caracteriza en que:
- Tiene un alto contenido de hoja-beta
- Es insoluble frente a los detergentes
- Es resistente a la proteolisis odegradación de la proteína mediante enzimas
- Se localiza mayoritariamente en el espacio extracelular
- Tiene tendencia a agregarse








ENFERMEDADES PRIÓNICAS











Un problema para el organismo infectado es que los priones no causan una respuesta inmune, o la que provocan es muy débil.
Parte proteína prionica.Los priones más conocidos son los que afectan al SistemaNerviosos Central causando encefalopatías. Es el caso del prión causante del "mal de las vacas locas" o Encefalopatía Espongiforme Bovina. El equivalente en el hombre es la enfermedad de Creutzfeldt-Jakob.
A finales de los años 90 hubo una gran preocupación sanitaria y popular por el contagio en seres humanos de priones que dieron lugar a la enfermedad de Creutzfeld-Jacob, aconsecuencia probablemente del consumo de carne procedente de vacas afectadas por el "mal de las vacas locas" o Encefalopatía Espongiforme Bovina.
Los priones como agentes patógenos fueron descubiertos en 1982 por Stanley Prusiner.
Propiedades del prión o proteína priónica
El prión o proteína priónica es una partícula a celular, patógena y transmisible y posee la propiedad de desnaturalizar otrasproteínas. Teorías más recientes sugieren que los priones son proteínas modificadas bajo circunstancias que favorecen su caída a un nivel energético muy estable, confiriéndole nuevas propiedades biológicas, tales como ser insolubles, resultar inmunes a las proteasas y cambiar su configuración tridimensional. 
     Además cuentan entre sus propiedades las siguientes:
No contiene ADN ni ARN.
Carece...