prion

Prion
Un prión o prion1 es una sialoproteína patógena que tiene alterada su estructura terciaria, teniendo un incorrecto plegamiento.2 A diferencia del resto de los agentes infecciosos (virus, bacterias, hongos etc...), que contienen ácidos nucleicos (ya sea ADN, el ARN, o ambos), un prion sólo esta compuesto por aminoácidos. El prion, palabra acuñada en 1982 por Stanley B. Prusiner alinvestigar una serie de enfermedades de carácter crónico e irreversibles que afectaban al sistema nervioso central,3 es un acrónimo inglés derivado de las palabras proteína e infección. Los priones son los responsables de las encefalopatías espongiformes transmisibles en una variedad de mamíferos, incluida la encefalopatía espongiforme bovina (EEB, también conocida como "enfermedad de las vacas locas") enel ganado y la enfermedad de Creutzfeldt-Jakob (ECJ) en humanos.4 Dichas proteínas mutadas forman agregados supramoleculares y son patógenas con plegamientos anómalos ricos en láminas beta, y autoreproducibles.
Los priones se propagan mediante la transmisión de proteínas anómalas con mal plegamiento. Cuando un prion entra en un organismo sano, actúa sobre la forma normal del mismo tipo deproteína existente en el organismo, modificándola y convirtiéndola en prion. Estos priones recién formados pueden pasar a convertir más proteínas, provocando una reacción en cadena que produce grandes cantidades de la proteína prion. Todos los priones conocidos inducen la formación de amiloides plegado, en los que actúan polimerasas formando un agregado que consiste en apretadas hojas ß. El período deincubación de las enfermedades priónicas se determina por la tasa de crecimiento exponencial asociados con la replicación de priones, que es un equilibrio entre el crecimiento lineal y la rotura de los agregados (hay que tener en cuenta que la propagación del prion depende de la presencia de la proteína normalmente plegada en la que los priones pueden inducir plegamiento. Animales que no expresan laforma normal de la proteína priónica no pueden desarrollar o transmitir la enfermedad5 ).
Índice
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1 Función de los priones en estado no patógeno (PRPC)
2 Historia
3 Características de los priones
4 Contagio de la estructura en lámina beta y formación de placas amiloides
5 Mecanismo de contagio
6 Transporte hacia el cerebro
7 Enfermedades priónicas
7.1 En los animales
7.2 Enel ser humano
7.3 En especies animales
7.4 En los microorganismos
8 Los priones en la vida normal de los organismos
9 Experimentos en el laboratorio
10 Detección de la PrpSc
11 Tratamientos preventivos
12 Referencias
13 Véase también
14 Enlaces externos
[editar]Función de los priones en estado no patógeno (PRPC)
A pesar de que actualmente hay muy poca información sobre la función quetienen las proteínas Prpc (estado no patógeno), algunos experimentos han demostrado que tienen un papel activo en el correcto desarrollo neuronal, que es una proteína capaz de unir específicamente Cu2+ (procesos de oxidoreducción), y también se han relacionado los priones con proteínas de transducción de señales, la adhesión celular y la regulación y distribución de los receptores de acetilcolina.6[editar]Historia
Las primeras referencias a las enfermedades espongiformes transmisibles se remontan al siglo XVIII, cuando varios ganaderos europeos describieron una enfermedad neurodegenerativa letal que afectaba a las ovejas y a las cabras, mal al que se denominó "tembladera" (en inglés, scrapie). El cerebro de estos animales presentaba un aspecto de esponja, de donde proviene el término"espongiforme". A principios del siglo XX se describieron los primeros casos de encefalopatía espongiforme en el ser humano, y la enfermedad se bautizó con el nombre de enfermedad de Creutzfeldt-Jakob. Posteriormente se demostró que estas enfermedades eran transmisibles. El agente patógeno, el prion, fue descubierto en 1982 por Stanley Prusiner, quien demostró que se trataba de partículas...