Prion

Cómo y por qué, diferentes proteínas forman fibrillas de amiloide es lo más a menudo estudiaron in vitro usando una sola secuencia de la proteína purificada. Sin embargo, muchas enfermedadesamiloides implican co-agregación de diferentes especies de proteínas, incluyendo las proteínas con / sin modificaciones post-traduccionales (por ejemplo, diferentes cepas de PrP), proteínas de diferentelongitud (por ejemplo, β-2 microglobulina y ΔN6, Aß40, Aß42 y ), las variantes de secuencia (por ejemplo, Aß y AβARC), y las proteínas de diferentes organismos (por ejemplo, PrP bovina y la PrP humana).Las consecuencias de la co-agregación de diferentes proteínas sobre la estructura, la estabilidad, la transmisión de las especies y la toxicidad de los agregados amiloides resultantes se discute aquí,incluyendo el papel de co-agregación en la expansión del repertorio de estructuras oligoméricas y fibrilar y cómo esto puede afectar a su propiedades biológicas y biofísicos.
 Amiloide consiste en,no ramificados proteína o péptido fibrillas lineales de aproximadamente 100 Un diámetro. Estas fibrillas están compuestos de una amplia variedad de proteínas que no tienen homología de secuencia, y noexiste similitud en las estructuras tridimensionales - y, sin embargo, como fibrillas, que comparten una secundaria común estructura , la hoja beta. Debido a la importancia de los depósitos deamiloide en muchas de estas enfermedades, mucho esfuerzo ha ido a la elucidación de fibrillasestructura . Los recientes avances en la espectroscopia de RMN de estado sólido y otras técnicas biofísicas hanllevado a la elucidación parcial de fibrillas estructura .
Amiloides que demuestran la plasticidad conformacional, la capacidad de adoptar más de un pliegue terciario estable. Plasticidadconformacional podría ser responsable de las diferencias "de tensión" en los priones, y por el hecho de que un solo polipéptido puede formar diferentes tipos de fibrillas con diferencias conformacionales en el...