Procesamiento de proteinas
Los polipéptidos una vez sintetizados pueden ser procesados. Existen diferentes tipos de procesamiento posterior a la síntesis de los polipéptidos,uno de los más frecuentes es el que tiene lugar por el extremo amino (N-terminal). Muchas proteínas de membrana y proteínas secretadas por la célula contienen cuando sesintetizan una corta secuencia de aminoácidos (de 15 a 25) en el extremo N-terminal o péptido líder, denominada también péptido señal. La mayoría de los aminoácidos del péptido señal sonhidrofóbicos y son reconocidos por factores y receptores proteicos que intervienen en el transporte del polipéptido a través de la membrana celular. Durante este proceso unapeptidasa produce un corte que libera el péptido señal. En bacterias también se produce este procesamiento en proteínas que se secretan. Esta es la causa por que muchos polipéptidosmaduros (ya procesados) no poseen el aminoácido metionina en el extremo N-terminal. Existen muchos ejemplos de procesamiento de polipéptidos, varias hormonas peptídicaspequeñas, como la corticotropina (ACTH), se producen tras el procesamiento de una proteína de mayor tamaño.
CORTE Y UN IÓN DE SEGMENTOS DE PROTEÍNAS
En bacterias y en eucariontesse ha observado la eliminación de segmentos internos de los polipéptidos durante el procesamiento. Estos segmentos eliminados se denominan_secuencias__ proteicas interpuestas_(IVPS, del inglés I_ntervening Protein Sequence_). Durante el procesamiento se produce un enlace peptídico entre las secuencias que flanquean la IVPS y su eliminación esautocatalítica, se realiza "in vitro". Todas las regiones IVPS estudiadas muestran actividad endonuclesas, aunque esta actividad no esta relacionada con la de corte y unión de las IVPS.
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