Proceso de la Tripsina

Ing Bioquímica 3er. Semestre
Bioquímica 1.

Proceso de la Tripsina
La tripsina es una enzima globular y está compuesta por 2 dominios de tamaño aproximadamente igual que no penetran uno en elotro. (Devlin, 2004) es muy activa en la hidrólisis de numerosas proteínas (); al igual que muchas otras enzimas de digestión del intestino delgado se produce en el páncreas. El control de suactividad en el lugar de activación necesita un sistema de regulación específico ya que, una activación prematura de su potencial enzimático en el lugar de síntesis sería fatal: causaría pancreatitis, que vaacompañada de autolisis (propia digestión) del órgano por ciertas enzimas. Para evitar una autoagresión como ésta las enzimas proteolíticas de las células pancreáticas se originan primero comoformas no activas denominadas Zimógeno o Proenzima. Estos precursores contienen una cadena polipeptídica algo más larga que la de las enzimas, a diferencia de la Tripsina activa, el Tripsinógeno estáalargado en un hexapéptido N-terminal y por lo tanto, es inactivo. Si el tripsinógeno llega al intestino delgado a través del ductus pancreaticus, el hexapéptido es fragmentado por una enteropeptidasasecretada por la mucosa intestinal. Las diferencias entre estructuras espaciales del tripsinógeno y la tripsina son mínimas, pero se encuentran en lugares decisivos: los cambios mínimos en el bolsillo deespecificidad y en el agujero oxianión son cruciales para la activación. El mecanismo de activación por desfragmentación de uno o unos pocos enlaces peptídicos concretos se denomina Proteólisislimitada. La enteropeptidasa activa el tripsinógeno por medio de un único corte entre un resto de lisina y uno de isoleucina. Una lisina situada en el N-terminal del lugar de corte es también un sustratoespecífico de tripsina, por lo que, la enteropeptidasa debe activar una mínima cantidad de tripsinógeno y la tripsina que se crea puede por sí misma transformar una gran parte del tripsinógeno. Es...