profesora

Proteínas

Blgo José M. Villanueva Carlos

DEFINICION
Las proteínas son moléculas formadas por C, H, O y N. Pueden además
contener azufre, fosforo, hierro, magnesio y cobre entre otros elementos.

Son polímeros de unas pequeñas moléculas que reciben el nombre de
aminoácidos y serian por tanto los monómeros. Los aminoácidos están
unidos mediante enlaces peptidicos.

La unión de unbajo numero (n) de aminoácidos da lugar a un péptido; si el n
de AA que forma la molécula no es mayor de 10, se denomina oligopeptido; si
es superior a 10 se llama polipéptido y si el n es superior a 50 AA ya es una
proteína .

Clasificación de las proteínas
I. Según solubilidad (obsoleta): Albúminas, Globulinas,
Prolaminas, Gliadinas, Escleroproteínas, etc.
II. Según presencia o no de ungrupo prostético:
Proteínas simples y Proteínas conjugadas
Holoproteína = Apoproteína + Grupo prostético
III. Según presencia o no de subunidades:
Proteínas monoméricas y proteínas oligoméricas
IV. Según estructura global:
Proteínas fibrosas y proteínas globulares

1. Holoproteínas
Formadas
solamente por
aminoácidos

2. Heteroproteínas
Formadas por una
fracción proteínica y
por ungrupo no
proteínico “grupo
prostético”.

Funciones y Ejemplos de Proteínas

Niveles estructurales de las proteínas
Estructura Primaria:
Secuencia de aminoácidos
El enlace peptidico es un enlace amida
que se forma entre el grupo carboxilo de
un AA con el grupo amino de otro, con
eliminación de una molécula de agua.
Los átomos que componen la cadena
principal de la proteína son el Ndel
grupo amino (condensado con el AA
precedente), el C (a partir del cual
emerge la cadena lateral) y el C del
grupo carboxílico (que se condensa con
el AA siguiente). Por lo tanto, la unidad
repetitiva básica que aparece en la
cadena principal es (-NH-C-CO-)
El conocimiento de la secuencia de AA
es del mayor interés para el estudio de
la estructura y función de una proteína.Estructura Secundaria:
La estructura secundaria es la disposición de
la secuencia de aminoácidos en el espacio.
Los AA, a medida que van siendo enlazados
durante la síntesis de proteínas y gracias a la
capacidad de giro de sus enlaces, adquieren
una disposición espacial estable, la estructura
secundaria.

Existen dos tipos de estructura secundaria:
1. La alfa-hélice
2. La beta láminar.Estructura Terciaria:
La estructura terciaria informa sobre la
disposición de la estructura secundaria de un
polipéptido al plegarse sobre sí misma
originando una conformación globular.
En definitiva, es la estructura primaria la que
determina cuál será la secundaria y por tanto
la terciaria.
Esta conformación globular facilita la
solubilidad en agua y así realizar funciones de
transporte, enzimáticas , hormonales, etc.
Esta conformación globular se mantiene
estable gracias a la existencia de enlaces
entre los radicales R de los aminoácidos.
Aparecen varios tipos de enlaces:
1. El puente disulfuro entre los radicales de
aminoácidos que tienen azufre.
2. Los puentes de hidrógeno
3. Los puentes eléctricos
4. Las interacciones hifrófobas.

Estructura Cuaternaria:
Estaestructura informa de la unión, mediante
enlaces débiles ( no covalentes) de varias
cadenas polipeptídicas con estructura terciaria,
para formar un complejo proteico. Cada una de
estas cadenas polipeptídicas recibe el nombre
de protómero.
El número de protómeros varía desde dos
como en la hexoquinasa, cuatro como en la
hemoglobina, o muchos como la cápsida del
virus de la poliomielitis, queconsta de 60
unidades proteícas

Representaciones

Las alteraciones de la concentración, del
grado de acidez, de la temperatura (calor);
pueden provocar la desnaturalización de las
proteínas.
La desnaturalización es una pérdida total o
parcial de los niveles de estructura
superiores al primario y se debe a la
desaparición de los enlaces débiles tipo
puente de hidrógeno, Van der...