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METABOLISMO DE AMINOÁCIDOS.
Al ingerir proteínas lo estamos haciendo en forma de su estructura terciaria. A nivel del estómago el ácido clorhídrico liberado por las células parietales provocan la desnaturalización (pérdida de la estructura terciaria) de las proteínas, haciéndolas más susceptibles al ataque de las proteasas.
Por otro lado el ácido clorhídrico rompe el péptido asociado a lapepsina (proteasa), una vez que esto sucede la enzima pasa a su forma activa. La pepsina es liberada por las células principales en forma de cimógeno (pepsinógeno) asociado a un péptido protector. Una vez libre la pepsina puede autoactivarse, hidrolizando màs péptidos protectores (este proceso se denomina autocatálisis).
La pepsina activada hidroliza enlaces peptídicos formados por aminoácidosaromáticos y dicarboxílicos dentro de la estructura proteica. A este tipo de enzimas se las llama endopeptidasas. Las exopeptidasas empiezan a hidrolizar aminoácidos desde el extremo amino o carboxilo terminal.
En el intestino también se hidrolizan proteínas por acción de enzimas (tripsina, quimiotripsina, elastasa, carboxipeptidasas A y B) presentes en las secreciones pancreáticas. Las tres primerasson endopeptidasas y actúan sobre los enlaces peptídicos de aminoácidos básicos (tripsina), de aminoácidos aromáticos sin carga (quimotripsina) y de aminoácidos pequeños (elastasa).
La enteroquinasa (enteropeptidasa), enzima secretada por la mucosa intestinal, activa al tripsinógeno (cimógeno de la tripsina) transformándolo en tripsina. Ésta, activada, atacará a más tripsinógeno (autocatálisis),a otros cimógenos como el quimotripsinógeno, la proelastasa y la procarboxipeptidasa.
Las carboxipeptidasas son exopeptidasas que rompen los enlaces carboxilos terminal liberando el último aminoácido.
Las glándulas de Brunner y de Lieberkuhn liberan, entre otras enzimas, aminopeptidasa y dipeptidasas. Las primeras son exopeptidasas que rompen los enlaces peptídicos próximos al amino terminal,mientras que las dipeptidasas (familia de proteasas) tienen diversas funciones, pero todas ellas rompen el enlace peptídico de dipéptidos.

Metabolismo del grupo amino.
Los aminoácidos provenientes del catabolismo de las proteínas y los incorporados de la dieta eliminan su grupo amino durante el catabolismo (degradación oxidativa) de la mayoría de ellos, que sucede principalmente en el hígado(a excepción de los aminoácidos ramificados).
La eliminación de los alfa aminos (alfa-NH3+) está catalizada por enzimas llamadas aminotransferasas o transaminasas. Lo que haces es transferir el grupo amino desde el aminoácido hacia el alfa-cetoglutarato, como la reacción es reversible también pueden ceder el grupo amino del glutamato hacia un alfa-cetoácido.
La característica de estas enzimases que todas poseen como cofactor al fosfato de piridoxal o vitamina B6. Este cofactor está unido de forma covalente al sitio activo de la enzima; la unión es a través de una base de Schiff con una lisina.
El aceptor del grupo amino es el alfa-cetoglutarato y el dador del grupo amino es el glutamato, entonces estos dos compuestos siempre aparecen en las reacciones de transaminación (o aminotransferencias).
Las aminotransferasas o transaminasas existen de dos formas: transaminasas (se nombra primero al glutamato, seguido del a-cetoácido, distinto del alfa-cetoglutarato, con la terminación transaminasa) o transferasas (se nombra al aminoácido que interviene en la reacción, que es distinto al glutamato, seguido del nombre aminotransferasa).
MECANISMO GENERAL PARA CUALQUIER AMINOÁCIDO QUEPUEDA SUFRIR UNA REACCIÓN DE AMINOTRANSFERENCIA:
Al inicio, la enzima está unida al cofactor, luego en presencia del aminoácido sucede el desplazamiento de la misma, quedando el cofactor unido al aminoácido. La siguiente reacción es la hidrólisis del grupo amino, el cual queda unida al fosfato de piridoxal y se libera del alfa-cetoácido. Ese grupo amino es una tercera reacción se le cede al...