Propiedades eléctricas (pH isoeléctricos de las proteínas

El punto isoeléctrico es el pH al que una sustancia anfótera tiene carga neta cero. el concepto es particularmente interesante  en las proteínas. a este valor de ph la solubilidad de la sustancia es casi nula. para calcularlo se deben utilizar los pka.
 
(los pka a considerar para esta ecuación, en una tabla de ph, son los que contienen a la especie química con carga igual a cero. Lasproteínas son moléculas anfóteras, es decir, según el número relativo de grupos carboxilo y aminos libres, en solución darán reacción ácido o alcalina. En otras palabras, algunas moléculas se cargarán positivamente y otras negativamente.
 
. Todas las proteínas son menos solubles cuando se encuentran en supunto isoeléctrico. los puntos isoeléctricos proporcionan información útil para razonar sobre elcomportamiento de las proteínas en solución. así, la presencia de grupos ionizables en éstas moléculas tiene importantes consecuencias sobre la solubilidad.
los aminoácidos y las proteínas son menos solubles en su punto isoeléctrico si las demás condiciones permanecen iguales. esto se debe a que los iones dipolares no presentan carga neta y cristalizan en forma de sales insolubles a ese ph.

A)HEMOGLOBINA

B) Características
La hemoglobina (HB) es una proteína globular, que está presente en altas concentraciones en lo glóbulos rojos y se encarga del transporte de O2 del aparato respiratorio hacia los tejidos periféricos; y del transporte de CO2 y protones (H+) de los tejidos periféricos hasta los pulmones para ser excretados. Los valores normales en sangre son de 13 – 18 g/ dl en elhombre y 12 – 16 g/ dl en la mujer. Las hemoglobinas están presentes en todos los reinos de la naturaleza con particulares especializaciones de acuerdo con las necesidades de cada organismo.

C)
D) Estructura
E) La hemoglobina es una proteína con estructura cuaternaria, es decir, está constituida por cuatro cadenas polipeptídicas: alfa,  beta, gamma y delta. La hemoglobina A –la forma másfrecuente en el adulto- es una combinación de dos cadenas alfa y dos cadenas beta. Debido a que cada cadena tiene un grupo proteico hem, hay 4 átomos de hierro en cada molécula de hemoglobina; cada una de ellas puede unirse a una molécula de oxígeno, siendo pues un total de 4 moléculas de oxígeno las que pueden transportar cada molécula de hemoglobina.

MIOGLOBINA

Características
Lamioglobina es una hemoproteína encontrada principalmente en el tejido muscular donde sirve como sitio de almacenamiento intracelular para el oxígeno. Es una proteína relativamente pequeña que contiene un grupo hemo con un átomo de hierro, y cuya función es la de almacenar y transportar oxígeno. Las mayores concentraciones de mioglobina se encuentran en el músculo esquelético y en el músculo cardíaco,donde se requieren grandes cantidades de O2 para satisfacer la demanda energética de las contracciones.


Estructura
La mioglobina es una cadena polipeptídica sencilla de 153 residuos aminoaciso (PM 17.000 daltons). Es una proteína globular con la superficie polar (rojo) y el interior apolar (amarrillo), patrón característico de las proteínas globulares. Sin contar los dos residuos de His queintervienen en el proceso de fijación del oxígeno, el interior de la mioglobina sólo contiene residuos no polares (por ejemplo, Leu, Val, Phe y Met).

Semejanzas entre la hemoglobina y mioglobina
• Son dos proteínas globulares con un núcleo de hierro. 
• Tienen la misión de transportar oxígeno y por ello tienen similitudes estructurales. 
• Son coloreadas
• Su color depende del estado deoxidación del hierro que  contienen y de la presión parcial de O2 
• También ligan moléculas como CO o NO
• Ambas contienen grupos hemo formado por 4 anillos pirrólicos que complejan a un ión hierro divalente Fe+2


Diferencias entre la hemoglobina y mioglobina
• La mioglobina aparece en el tejido muscular, mientras que la hemoglobina aparece en la sangre.
• La función principal de la...