propiedades fisicas y quimicas de los alimentos

PROPIEDADES FISICAS Y QUIMICAS DE LOS ALIMENTOS II
MODIFICACIONES FÍSICAS, QUIMICAS Y ENZIMÁTICAS DE PROTEINAS, LIPIDOS E HIDRATOS DE CARBONO: EFECTOS SOBRE LAS PROPIEDADDES FUNCIONALES.


ANDREA CASTIBLANCO BUITRAGO

1. Describa diferentes procesos físicos, químicos o enzimáticos que a su juicio pueden modificar las estructuras de las biomoléculas y afectar las propiedades funcionalesde las mismas. Indique cuáles de estos procesos afectan a las proteínas, los lípidos y/o los hidratos de carbono.


Algunos de los procesos que pueden provocar cambios en las estructuras de biomoléculas son:
Físicos: calor o temperatura
Químicos: detergentes, disolventes orgánicos, pH, fuerza iónica.
Enzimáticos: hidrólisis,



PROTEINAS:

EFECTO DE LA POLARIDAD DEL DISOLVENTE SOBRELA ESTRUCTURA DE LAS PROTEÍNAS: La polaridad del disolvente disminuye cuando se le añaden sustancias menos polares que el agua como el etanol o la acetona. Con ello disminuye el grado de hidratación de los grupos iónicos superficiales de la molécula proteica, provocando la agregación y precipitación. Los disolventes orgánicos interaccionan con el interior hidrofóbico de las proteínas y desorganizanla estructura terciaria, provocando su desnaturalización y precipitación. La acción de los detergentes es similar a la de los disolventes orgánicos.

EFECTO DE LA FUERZA IÓNICA SOBRE LA ESTRUCTURA DE LAS PROTEÍNAS: Un aumento de la fuerza iónica del medio (por adición de sulfato amónico, urea o hidrocloruro de guanidinio) también provoca una disminución en el grado de hidratación de los gruposiónicos superficiales de la proteína, ya que estos solutos (1) compiten por el agua y (2) rompen los puentes de hidrógeno o las interacciones electrostáticas, de forma que las moléculas proteicas se agregan y precipitan. En muchos casos, la precipitación provocada por el aumento de la fuerza iónica es reversible. Mediante una simple diálisis se puede eliminar el exceso de soluto y recuperar tantola estructura como la función original. A veces es una disminución en la fuerza iónica la que provoca la precipitación. Así, las proteínas que se disuelven en medios salinos pueden desnaturalizarse al dializarlas frente a agua destilada, y se renaturalizan cuando se restaura la fuerza iónica original.

EFECTO DEL pH SOBRE LA ESTRUCTURA DE LAS PROTEÍNAS: Los iones H+ y OH- del agua provocanefectos parecidos, pero además de afectar a la envoltura acuosa de las proteínas también afectan a la carga eléctrica de los grupos ácidos y básicos de las cadenas laterales de los aminoácidos. Esta alteración de la carga superficial de las proteínas elimina las interacciones electrostáticas que estabilizan la estructura terciaria y a menudo provoca su precipitación. La solubilidad de una proteína esmínima en su punto isoeléctrico, ya que su carga neta es cero y desaparece cualquier fuerza de repulsión electrostática que pudiera dificultar la formación de agregados.

EFECTO DE LA TEMPERATURA SOBRE LA ESTRUCTURA DE LAS PROTEÍNAS: Cuando la temperatura es elevada aumenta la energía cinética de las moléculas con lo que se desorganiza la envoltura acuosa de las proteínas, y se desnaturalizan.Asímismo, un aumento de la temperatura destruye las interacciones débiles y desorganiza la estructura de la proteína, de forma que el interior hidrofóbico interacciona con el medio acuoso y se produce la agregación y precipitación de la proteína desnaturalizada. http://www.ehu.es/biomoleculas/proteinas/desnaturalizacion.htm

El pardeamiento no enzimático, o reacción de maillard, que recoge una seriede reacciones complejas entre azucares y compuestos nitrogenados (proteinas), las cuales generan unos pigmentos marrones. En algunos casos se produce de manera tecnológica (fritos, tostados), pero en otras es espontaneo. En general el calor y la desecación lo favorecen.

LIPIDOS:
Enranciamiento de lípidos, que se produce por reacciones de hidrólisis y oxidación. Ocurre la formación de...